Пепсин гидролизует белки в поджелудочной железе

Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, вырабатываемых человеческим организмом (а также организмом многих животных).

Чем полезен пепсин для здоровья пищеварения и кишечника? Он необходим для того, чтобы наш организм правильно усваивал белки, получаемые вместе с пищей. Кроме того, он способствует всасыванию питательных веществ, помогает защищать организм от аллергии, чрезмерного размножения грибка и т.д.

Сегодня доступны добавки пепсина, поддерживающие пищеварение при низкой выработке данного фермента. Они помогают справиться с несварением и симптомами панкреатита, ГЭРБ, кислотного рефлюкса и изжоги.

Возможно, вы подозреваете, что у вас низкий уровень желудочной кислоты? Это может привести к проблемам со способностью переваривать белки. О недостатке пепсина и желудочного сока свидетельствуют такие симптомы, как боль в животе, вздутие, диарея, а также дефицит витамина В12 и железа.

пепсин в форме добавки

Что такое пепсин? Принцип действия и роль в организме

Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки до более мелких частиц, называемых полипептидами (или для краткости просто пептидами). Этот фермент помогает организму переваривать белки, содержащиеся в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, соединяющие аминокислоты. Аминокислоты являются «строительными блоками белков».

Какой орган вырабатывает пепсин? Где находится пепсин?

Пепсин — это фермент, вырабатываемый желудком. Функционирует он также в желудке. Этот фермент образуется, когда желудочный сок превращает белок пепсиноген в пепсин. (1)

Пепсиноген — это пассивное вещество. Однако под воздействием соляной кислоты он превращается в активный фермент – пепсин.

Пепсин содержится в кислотном желудочном соке и помогает организму правильно переваривать получаемую пищу. За выработку пепсиногена ответственны главные пепсиновые клетки – железы в мембране слизистой оболочки желудка. Этот процесс происходит после того, как данные клетки стимулируются блуждающим нервом и выделениями гастрина и секретина. Пепсиноген смешивается с соляной кислотой и преобразуется в активный фермент пепсин.

Как пепсин действует в желудке?

Пепсин максимально активен в кислой среде. В идеале около 1,5-2 рН. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Нормальная работа данного фермента прекращается, когда уровень рН превышает значение 6,5. В таких условиях происходит нейтрализация и денатурация пепсина. Это важно, потому что среда в желудке должна быть кислотной.

Преимущества и сферы применения пепсина

Как пепсин влияет на организм? Основной функцией этого фермента является расщепление (или денатурация) белков. Однако это не единственная его роль. Он также участвует в поглощении питательных веществ и уничтожении болезнетворных микробов. В первую очередь пищеварительные ферменты действуют как катализаторы химических реакций в организме. Они превращают крупные молекулы в более легкие для поглощения частицы, необходимые организму для выживания и процветания.

Существует ряд важных причин, почему прием пепсина необходим определенным категориям людей. Следует выделить следующие основные преимущества данного фермента:

Помогает организму расщеплять тяжелые для переваривания белки
Способствует лечению расстройств пищеварения и синдрома повышенной кишечной проницаемости, уменьшая нагрузку на желудочно-кишечный тракт.
Сдерживает развитие панкреатита, который влияет на способность организма надлежащим образом производить ферменты, необходимые для расщепления пищи.
Помогает подготавливать антитела и переваривать иммуноглобулин G.
Стимулирует секрецию желчи.
Способствует облегчению детоксикации печени.
Облегчает симптомы кислотного рефлюкса, изжоги и других расстройств, таких как синдром раздраженной толстой кишки.
Повышает всасывание питательных веществ и предотвращает их дефицит, в том числе и недостаток витамина В12, железа и кальция.
Противостоит ингибиторам ферментативной деятельности, содержащимся в таких продуктах, как арахис, ростки пшеницы, яичные белки, орехи, семена, бобовые и картофель.
Используется для регуляции множества проблем со здоровьем, в числе которых диспепсия (рецидивирующая боль или дискомфорт в верхнем отделе брюшной полости), утренняя тошнота и рвота у беременных, тошнота и диарея, а также расстройства пищеварения, связанные с прохождением противоопухолевой терапии.

Несмотря на то, что пепсин является важным пищеварительным ферментом со множеством преимуществ, следует выделить ряд желудочно-кишечных расстройств, связанных с нарушением его функции:

ГЭРБ (гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь) и гортанно-глоточный рефлюкс (или экстраэзофагеальный рефлюкс). Такие состояния возникают, когда пепсин, кислота и другие вещества пробираются из желудка в пищевод. Пепсин может оставаться в гортани в результате желудочного рефлюкса. Возникновение гортанно-глоточного рефлюкса означает, что пепсин и кислота добрались до гортани.
ГЭРБ и гортанно-глоточный рефлюкс могут вызывать дискомфорт и даже серьезные повреждения слизистой оболочки пищевода и гортани. Эти состояния, как правило, связаны с такими симптомами, как кислотный рефлюкс, ощущение жжения в области грудной клетки, хрипота, хронический кашель и непроизвольные сокращения голосовых связок.
Пепсин способен прилипать к клеткам слизистой оболочки гортани и разрушать мембраны/ткани (этот процесс называют эндоцитозом). Это потенциально может увеличить риск рака пищевода и гортани. (3)
Экстраэзофагеальный рефлюкс выявляется посредством исследования закисления среды с помощью пробы рН и определения наличия пепсинов в слюне и дыхании.
Исследования показывают, что ингибиторы протонной помпы не помогают большинству людей с экстраэзофагеальным рефлюксом.
Пепсин вовлечен в возникновение такого расстройства, как ГЭРБ, которое появляется, если нижний пищеводный сфинктер ослабевает или ненадлежащим образом расслабляется. Это может произойти из-за воспаления, грыжи или ожирения. Как результат, содержимое желудка оказывается в пищеводе. Во многих случаях облегчить состояние при ГЭРБ помогает изменение рациона и образа жизни, направленное на снижение воспаления. (4)

Главные источники пепсина

На самом деле, продукты не содержат пепсин, однако они способны повлиять на выработку желудочного сока и пищеварительных ферментов.

Как уже говорилось ранее, в человеческом организме пепсин образуется благодаря «главным клеткам» в желудке. Объем вырабатываемых ферментов повышается, если вы потребляете больше белка.

К числу продуктов с наибольшим содержанием белка стоит отнести:

красное мясо
мясо птицы
рыбу
яйца
молочные продукты
протеиновые порошки

Также пепсин можно получить с помощью лекарственных препаратов и добавок. Такие средства используются для стимулирования процесса переваривания пищи (особенно белков) в случаях, когда организм самостоятельно вырабатывает недостаточное количество пепсина. Кроме того, подобные добавки помогают контролировать состояние при панкреатите. Добавки пепсина, как правило, производятся из свиного желудка и не подходят вегетарианцам.

Некоторые специалисты рекомендует бетаингидрохлорид (или бетаингидрохлорид в сочетании с пепсином), как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем секреции желудочного сока (данное состояние известно, как гипохлоргидрия). Это помогает вырабатываемой желудком соляной кислоте лучше преобразовывать пепсиноген, а также способствует перевариванию белка. Кроме того, такое лечение помогает уменьшить аллергию и замедлить рост грибка кандида. (5)

Добавки пепсина и их дозировка

В число добавок пепсина входят лекарственные препараты, которые можно легко приобрести в аптеке без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошковых смесей и капсул. Оптимальная дозировка пепсина зависит от множества факторов: веса, роста, возраста, диеты, образа жизни и истории болезни. Если вам необходимы мощные добавки пепсина, отпускаемые только по рецепту, то врач самостоятельно определит подходящую для вас дозировку. Примерами подобных лекарств являются таблетки Nuzyme и сироп Wegazyme.

Если вы выбираете добавки пищеварительных ферментов, отпускаемые без рецепта, внимательно ознакомьтесь с предлагающейся инструкцией по применению. Не превышайте рекомендованную дозировку. Для наилучшего результата выбирайте высококачественные комплексы, состоящие из нескольких видов пищеварительных ферментов.

Для лучшего эффекта некоторые производители сочетают пепсин с соляной кислотой. Такой комплекс отлично подойдет для регулярного применения в целях поддержания здоровья ЖКТ, борьбы с такими расстройствами, как кислотный рефлюкс, и повышения уровня желудочного сока.

Также эта добавка применяется при синдроме повышенной кишечной проницаемости. Сочетание соляной кислоты с пепсином в некоторой степени противоречиво, но, как правило, такой комплекс применяется под надзором врача. Важно начинать курс приема данной добавки с одной капсулы в день, после чего можно постепенно увеличивать дозировку. (6)

Принимайте добавки только тогда, когда в вашем блюде присутствует белок. Если вы выбрали блюдо без белка, то и добавка вам не нужна.
Если вы чувствуете тепло в желудке, это значит, что вы приняли достаточно ферментов и, возможно, даже стоит снизить дозу.
Одним достаточно принимать одну капсулу в день или по одной капсуле с каждым основным приемом пищи. Другим необходимо до девяти капсул в сутки.
Выбирайте добавки, в которых содержится приблизительно 530 миллиграммов бетаингидрохлорида и около 20 миллиграммов чистого пепсина.
Всегда принимайте добавки во время еды. Никогда не используйте их на голодный желудок.

Меры предосторожности

Прием добавок пепсина может быть связан с некоторыми побочными эффектами. Они достаточно редки, но, тем не менее, могут серьезно отразиться на здоровье. К числу побочных эффектов данной добавки относится боль в животе, сильное несварение, тошнота, сыпь и диарея. (8)

Как правило, такие нежелательные явления возникают, если вы единовременно приняли слишком большое количество добавки пепсина.

Если вы заметили какие-либо побочные эффекты, обязательно проконсультируйтесь с врачом. Особенно если подобное состояние не проходит и становится еще хуже. Также обязательно поговорите с врачом о возможности приема подобных добавок в случае, если вы на регулярной основе принимаете какие-либо лекарства; если у вас аллергия или вы проходите курс лечения; а также если вы беременны, планируете беременность или кормите грудью.

Заключение

Пепсин — это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки до более мелких частиц, называемых полипептидами (или для краткости просто пептидами). Какая железа выделяет пепсин? Пепсин вырабатывается клетками в слизистой оболочке желудка. Он образуется, когда пассивный фермент пепсиноген смешивается с соляной кислотой (желудочным соком) и преобразуется в активный фермент.
Какие вещества в желудке помогают работе пепсина? Пепсин действует при кислом рН. В идеале 1,5-2. Сильнокислый желудочный сок помогает ферменту надлежащим образом расщеплять пищу. По этой причине низкий уровень кислотности желудка может вызвать определенные проблемы.
Для переваривания белка необходимы протеолитические ферменты. К примеру, в аптеках без рецепта можно приобрести добавки, представляющие собой смесь соляной кислоты и пепсина. Однако их прием связан с некоторыми побочными эффектами, поэтому лучше предварительно обратиться за консультацией к специалисту.
Прием добавок пищеварительных ферментов полезен для людей с низким уровнем желудочной кислоты, панкреатитом, СРК, дефицитом ферментов, недостаточностью поджелудочной железы, дефицитом витамина В12 или железа, запором, диареей и вздутием.
К числу продуктов, которые помогут обеспечить ваш организм натуральными пищеварительными ферментами, способствующими перевариванию белка, относятся ананасы, папайя, киви, кисломолочные продукты, манго, паста мисо, квашенная капуста, кимчи, авокадо, пчелиная пыльца, яблочный уксус и натуральный мед.

Изучить отзывы, а также купить пепсин, можно в магазине iHerb.

Этот абзац содержит рекламную ссылку. Вы получите от нас скидку при оформлении первого заказа, а магазин выплатит нам небольшой процент от прибыли с вашей покупки. Это позволяет вам сэкономить, а нам поддерживать работу сайта и редакции. Спасибо!

Источник

Оглавление по разделу: «Ответы на вопросы по биохимии»

Навигация

Биологическая роль и структура белков.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Все природные белки состоят из небольшого числа
сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами
– аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи.

Функции белков:
1) Структурная:

в соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин
построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности)
построение органелл – рибосомы

2) Ферментативная:

Все ферменты являются белками

3) Гормональная:

Регуляция и согласование обмена
веществ в разных клетках организма – многие гормо-ны, например, инсулин и
глюкагон.

4) Рецепторная:

Избирательное связывание гормонов,
биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри
клеток.

5) Транспортная:

Перенос веществ в крови – липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны – Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).

6) Резервная: производство и
накопление в яйце яичного альбумина.

7) Питательная: белки грудного
молока, белки мышц и печени при голодании.

8) Защитная: наличие в крови иммуноглобулинов, белков свертывания крови.

Переваривание белков в желудке: ферменты, система их активации, оптимум pH, специфичность, продукты переваривания.

В желудке пища подвергается воздействию желудочного сока, включающего соляную кислоту и ферменты. К ферментам желудка относятся две группы протеаз с разным оптимумом рН, которые упрощенно называют пепсин и гастриксин. У грудных детей основным ферментом является реннин.

Регуляция желудочного пищеварения:

Осуществляется нервными (условные и
безусловные рефлексы) и гуморальными механизмами.

К гуморальным регуляторам желудочной секреции относятся гастрин и гистамин. Гастрин выделяется специфичными G-клетками:

в ответ на раздражение механорецепторов,
в ответ на раздражение хеморецепторов (продукты первичного гидролиза белков),
под влиянием n.vagus.

Гастрин стимулирует главные, обкладочные и добавочные клетки, что вызывает секрецию желудочного сока, в большей мере соляной кислоты. Также гастрин обеспечивает секрецию гистамина.

Гистамин, образующийся в
энтерохромаффиноподобных клетках (ECL-клетки, принадлежат фундальным железам)
слизистой оболочки желудка, взаимодействует с Н2-рецепторами на
обкладочных клетках желудка, увеличивает в них синтез и выделение соляной
кислоты.

Закисление желудочного содержимого подавляет активность G-клеток и по механизму обратной отрицательной связи снижает секрецию гастрина и желудочного сока.

Пепсин

Пепсин – эндопептидаза, то есть расщепляет внутренние пептидные связи в
молекулах белков и пептидов.

Синтезируется в главных клетках желудка в виде неактивного профермента пепсиногена, в котором активный центр»прикрыт» N-концевым фрагментом. При наличии соляной кислоты конформация пепсиногена изменяется таким образом, что «раскрывается» активный центр фермента, который отщепляет остаточный пептид (N-концевой фрагмент), блокирующий работу фермента, т.е. происходит аутокатализ. В результате образуется активный пепсин, активирующий и другие молекулы пепсиногена.

Оптимум рН для пепсина 1,5-2,0.

Пепсин, не обладая высокой специфичностью, гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина, триптофана), аминогруппами и карбоксигруппами лейцина, глутаминовой кислоты и т.д.

Гастриксин

Его оптимум рН соответствует 3,2-3,5. Наибольшее значение этот фермент имеет при питании молочно-растительной пищей, слабо стимулирующей выделение соляной кислоты и одновременно нейтрализующей ее в просвете желудка. Гастриксин является эндопептидазой и гидролизует связи, образованные карбоксильными группами дикарбоновых аминокислот.

Роль соляной кислоты в пищеварении

Одним из компонентов желудочного сока является соляная кислота. В образовании соляной кислоты принимают участие париетальные (обкладочные) клетки желудка, образующие ионы Н+ и переносящие ионы Сl– из крови в полость желудка.

Функции соляной кислоты:

денатурация белков пищи,
бактерицидное действие,
высвобождение железа из комплекса с белками и перевод его в двухвалентную форму, что необходимо для его всасывания,
превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин,
снижение рН желудочного содержимого до 1,5-2,5 и создание оптимума рН для работы пепсина,
стимуляция секреции кишечного гормона секретина.

Переваривание белков в кишечнике: ферменты панкреатического и кишечного соков, система их активации, специфичность действия, продукты гидролиза белков.

Двенадцатиперстная кишка и тонкий кишечник в целом

Покинув
желудок, пища подвергается действию панкреатического сока, кишечного сока и
желчи.

Сок поджелудочной железы содержит проферменты–трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы, проэластазу. Проферменты в просвете кишечника активируются до трипсина, химотрипсина, карбоксипептидаз и эластазы соответственно. Указанные ферменты осуществляют основную работу по перевариванию белков.

В кишечном соке активны дипептидазы и аминопептидазы. Они заканчивают переваривание белков.

Регуляция кишечного пищеварения

В тонком кишечнике под влиянием низкого рН начинается секреция гормона секретина, который с током крови достигает поджелудочной железы и стимулирует выделение жидкой части панкреатического сока, богатого карбонат-ионами (HCO3–).

Также благодаря работе желудочных ферментов в химусе имеется некоторое количество аминокислот, вызывающих освобождение холецистокинина — панкреозимина. Он стимулирует секрецию другой, богатой проферментами, части поджелудочного сока, и секрецию желчи. В образовании желчи одновременно принимает участие секретин, стимулирующий продукцию бикарбонатов эпителием желчных протоков.

В целом нейтрализация кислого химуса в двенадцатиперстной кишке происходит при участии панкреатического сока и желчи. В результате его рН повышается до 7,0-7,5.

Трипсин

Выделяемый в pancreas трипсиноген в двенадцатиперстной кишке подвергается частичному протеолизу под действием фермента энтеропептидазы, секретируемой клетками кишечного эпителия. От профермента отделяется гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз), что приводит к формированию активного центра трипсина.

Трипсин специфичен к
пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп лизина и аргинина.

Трипсин может осуществлять аутокатализ, т.е. превращение последующих молекул трипсиногена в трипсин, также он активирует остальные протеолитические ферменты панкреатического сока – химотрипсиноген, проэластазу, прокарбоксипептидазу. Также трипсин участвует в переваривании пищевых липидов, активируя фермент переваривания фосфолипидов – фосфолипазу А2, и колипазу фермента липазы, отвечающей за гидролиз три-ацилглицеролов.

Химотрипсин

Образуется из химотрипсиногена при участии трипсина и промежуточных, уже активных, форм химотрипсина, которые выстригают два дипептида из цепи профермента. Три образованных фрагмента удерживаются друг с другом посредством дисульфидных связей.

Фермент специфичен к пептидным связям, образованным с участием карбоксильных групп фенилаланина, тирозина и триптофана

Эластаза

Активируется в просвете кишечника трипсином из
проэластазы.

Гидролизует связи, образованные карбоксильными группами малых аминокислот аланина, пролина, глицина.

Карбоксипептидазы

Карбоксипептидазы являются экзопептидазами, т.е. гидролизуют пептидные связи с С-конца пептидной цепи. Различают два типа карбоксипептидаз – карбоксипептидазы А и карбоксипептидазы В. Карбоксипептидазы А отщепляют с С-конца остатки алифатических и ароматических аминокислот, карбоксипептидазы В – остатки лизина и аргинина.

Аминопептидазы

Являясь экзопептидазами, аминопептидазы отщепляют N-концевые аминокислоты. Важными представителями являются аланинаминопептидаза и лейцинаминопептидаза, обладающие широкой специфичностью. Например, лейцинаминопептидаза отщепляет с N-конца белка не только лейцин, но и ароматические аминокислоты и гистидин.

Дипептидазы

Дипептидазы гидролизуют дипептиды, в изобилии образующиеся в кишечнике при работе других ферментов.

Малое количество дипептидов и пептидов пиноцитозом попадают в энтероциты и здесь гидролизуются лизосомальными протеазами.

Толстый кишечник

При богатой белками диете часть пептидов, не успевая расщепиться, достигает толстого кишечника и потребляется живущими там микроорганизмами.

Гниение белков в кишечнике: химизм, образование продуктов гниения и детоксикация ядовитых продуктов в печени

При ухудшении всасывания аминокислот, при избытке белковой пищи, при нарушении деятельности пищеварительных желез недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Этот процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой как токсины (кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород, метилмеркаптан (СН3SН)), так и нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин). Гниение белков также активируется при снижении перистальтики кишечника (запоры).

В печени происходит обезвреживание токсических веществ, поступающих из толстого кишечника, с помощью двух систем:

система микросомального окисления,
система конъюгации.

Цель и суть работы систем обезвреживания заключается в маскировке токсичных групп (например, в феноле токсична ОН-группа) и/или в придании гидрофильности молекуле, что способствует ее выведению с мочой и отсутствию накопления в нервной и жировой ткани.

Микросомальное окисление

Микросомальное окисление – это последовательность реакций с участием оксигеназ и НАДФН, приводящих к внедрению атома кислорода в состав неполярной молекулы и появлению у нее гидрофильности. Реакции осуществляются несколькими ферментами, расположенными на мембранах эндоплазматического ретикулума. Ферменты организуют короткую цепь, которая заканчивается цитохромом P450. Цитохром Р450 включает один атом кислорода в молекулу субстрата, а другой – в молекулу воды.

Субстрат окисления необязательно является чужеродным веществом (ксенобиотиком). Микросомальному окислению также подвергаются предшественники желчных кислот и стероидных гормонов и другие метаболиты.

Конъюгация

Для маскировки токсичных групп и придания большей гидрофильности молекуле существует процесс конъюгации, т.е. ее связывания с очень полярным соединением – таким соединением являются глутатион, серная, глюкуроновая, уксусная кислоты, глицин, глутамин. В клетках они часто находятся в связанном состоянии, например:

серная кислота связана с 3′-фосфоаденозин-5′-фосфатом и образует фосфоаденозин-фосфосульфат (ФАФС),
глюкуроновая кислота связана с уридилдифосфорной кислотой и образует уридил-дифосфоглюкуроновую кислоту (УДФГК),
уксусная кислота находится в виде ацетил-S-KoA.

Образование животного индикана

Примером реакций обезвреживания веществ является превращение индола в животный индикан. Сначала индол окисляется с участием цитохрома Р450 до индоксила, затем конъюгирует с серной кислотой с образованием индоксилсульфата и далее калиевой соли – животного индикана.

При повышенном поступлении индола из толстого кишечника образование индикана в печени усиливается, далее он поступает в почки и выводится с мочой. По концентрации животного индикана в моче можно судить об интенсивности процессов гниения белка в кишечнике.

Пути всасывания аминокислот в кишечнике

Перенос аминокислот через мембраны клеток, как в кишечнике, так и в других тканях, осуществляется при помощи двух механизмов: вторичный активный транспорт и глутатионовая транспортная система.

Транспорт с использованием градиента концентрации натрия – вторичный активный транспорт.

В настоящее время выделяют 5 транспортных систем:

* для крупных нейтральных, в том числе алифатических и ароматических аминокислот,

* для малых нейтральных – аланина, серина, треонина,

* для основных аминокислот – аргинина и лизина, а также для кислых аминокислот – аспартата и глутамата,

* для малых аминокислот – глицина, пролина и оксипролина.

Вторичный активный транспорт основан на использовании низкой концентрации натрия внутри клеток, создаваемой Na+,K+-АТФазой. Специфический белок-транспортер связывает на апикальной поверхности энтероцитов аминокислоту и ион натрия. Используя движение натрия по градиенту концентрации, белок переносит аминокислоту в цитозоль.

Переносчиком некоторых аминокислот (обычно нейтральных) является трипептид глутатион (глутамилцистеилглицин). При взаимодействии глутатиона с амино-кислотой на внешней стороне клеточной мембраны при участии глутамилтрансферазы глутамильный остаток связывает аминокислоту и происходит ее перемещение внутрь клетки. Глутатион при этом распадается на составляющие. После отделения аминокислоты происходит ресинтез глутатиона.

Тканевой распад белков. Роль шаперонов и убиквинта в этом процессе.

Аминокислоты, образующиеся в результате переваривания белков в ЖКТ, поступают в кровь и доставляются в печень, где часть аминокислот используется для синтеза белков крови, а другая часть разносится кровью к разным тканям, органам и клеткам. Второй источник свободных аминокислот эндогенный гидролиз белков. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью (белки крови — 18-45 суток). Распад тканевых белков осуществляется при участии активной системы протеолитических ферментов, объединенных под названием тканевых протеиназ или катепсинов. Но они не могут действовать в полную силу в организме животного, т.к. для этого необходима кислотная среда 4-5, а такая концентрация ионов Н, которая возникает в тканях после смерти или в очаге воспаления, что сопровождается самоперевариванием ткани. Но, тем не менее, активность протеиназ при рН 7,2-7,8 вполне обеспечивает постоянное самообновление белков.

В тканях различают протеиназы 1,2,3 и 4, которые по механизму действия близко стоят к соответствующим ферментам ЖКТ: 1-пепсин, 2-трипсин, 3-карбоксипептидаза, 4-аминопептидаза. Эти ферменты обеспечивают постоянный гидролиз белков и способствуют формированию фонда свободных аминокислот клеток, межклеточной жидкости и крови.

Шапероны

Шапероны – универсальные консервативные белки, которые связывают другие белки и стабилизируют их конформацию. Они могут исправлять недостатки белков как после их синтеза, так и в процессе синтеза на рибосомах, включатся в мультимерные комплексы или переходить через различные клеточные мембраны. Шапероны предотвращают агрегацию белка перед завершением свертывания и предотвращают образование нефункционирующих или непродуктивных конформаций во время этого процесса.

Убиквитин

В целом роль убиквитина выглядит так. Между убиквитином и белком-субстратом образуется ковалентная связь, возникающая между аминными группами остатков лизина белка и карбоксильной группой концевого остатка убиквитина. Образовавшиеся конъюгаты, которые содержат более чем одну молекулу убиквитина, могут быть деградированы протеиназами, в основном протеасомами. Узнавание белков, подлежащих протеолизу осуществляется так называемым убиктивиновым комплексом, способным взаимодействовать с отработанными или аномальными белками. АТФ расходуется как на стадии образования, так и на стадии деградации конъюгатов убиквитина с белком. Есть основания полагать, что убиквитин вызывает значительные конформационные изменения субстратного белка, что делает этот белок чувствительным к протеолизу. Связывание белка с убиквитином служит сигналом для «узнавания» этого белка протеиназами, что обеспечивает механизм избирательной деградации внутриклеточных белков.

Понятие клеточного метаболического пула аминокислот

Аминокислоты в клетке составляют динамичный пул, который непрерывно пополняется и так же непрерывно расходуется.

Существуют три источника аминокислот для пополнения этого пула:

поступление из крови,
распад собственных внутриклеточных белков
синтез заменимых аминокислот.

Путь дальнейшего превращения каждой аминокислоты зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

Реакции превращения
аминокислот в клетке условно можно разделить на три части, в зависимости от
реагирующей группы:

с участием аминогруппы — здесь подразумевается удаление от аминокислоты аминогруппы тем или иным способом, в результате чего остается углеводородный скелет,
по боковой цепи (радикалу) — происходит использование углеродного скелета для синтеза глюкозы, жиров, или для образованеия энергии АТФ,
по карбоксильной группе — связано с отщеплением карбоксильной группы.