Наибольшее диагностическое значение при заболеваниях поджелудочной железы имеет определение

Несмотря на постоянное совершенствование диагностических методик и улучшение технического оснащения многих клиник, не очень грамотные специалисты приписывают своим пациентам несуществующие у них в реальности болезни. Одним из лидеров таких огульных «диагнозов» зачастую оказывается хронический панкреатит. Горе-врач, краем глаза взглянув на экран аппарата или в заключение доктора, проводящего ультрасонографию (УЗИ), начинает выдавать испуганному больному рекомендации и назначать серьезные медикаментозные препараты. Между тем существует немало методик обследования, позволяющих комплексно оценить состояние поджелудочной железы и верифицировать ее заболевания.

Каждый квалифицированный специалист знает, что современная диагностика различных недугов поджелудочной железы основывается на вдумчивом анализе всех результатов обследования пациента, а не на каком-то одном показателе. Чтобы обнаружить эти болезни доктора, как правило, используют следующие методы:

  • клинические;
  • лабораторные;
  • инструментальные.

Клинические методы

Наиболее частый симптом болезней поджелудочной железы – боль в животе. Однако характер и интенсивность болей при разных заболеваниях различны.

Первоначальную диагностическую информацию внимательный врач получает из беседы с больным. Ведь заболевания, поражающие поджелудочную железу, имеют определенные клинические проявления. Наиболее специфичным признаком считаются боли, которые:

  • имеют разную интенсивность (от незначительных до нестерпимых) и продолжительность;
  • возникают в верхней части живота (их местоположение определяется локализацией болезнетворного процесса: если поражена головка железы, то болит правое подреберье, если вовлечено тело, то боли возникают в подложечной зоне, при поражении хвоста они находятся в левом подреберье);
  • могут отдавать (иррадиировать) в спину, за грудину, в левую руку, поясницу или в левую лопатку;
  • появляются или усиливаются после употребления кислой, жирной, копченой, острой еды или алкоголя;

Кроме того, больные рассказывают о беспокоящих их:

  • поносах;
  • упорной тошноте, часто сопутствующей болям;
  • рвоте без облегчения;
  • похудении (свидетельствующем о выраженной воспалительной или раковой интоксикации и/или расстройстве выработки ферментов поджелудочной железы);
  • лихорадке (спутнике интоксикации);
  • увеличении живота (за счет вздутия или скопления в нем излишней жидкости);
  • желтухе (наблюдается при передавливании желчных протоков отекшей или пораженной объемным процессом головкой поджелудочной железы);
  • зуде (он, как правило, сопутствует желтухе);
  • нарушении общего самочувствия.

Важное значение отводится и врачебному осмотру пациента. Заподозрив поражение поджелудочной железы, доктор более внимательно осматривает кожу, слизистые, прощупывает живот в зоне проекции этого органа, нажимает на особые «панкреатические» точки в разных положениях тела. Иногда удается не только выявить болезненность в конкретной области, но и пропальпировать опухоль или отекшую часть органа.

Лабораторные методы

Лабораторные исследования помогают уточнить болезнь поджелудочной железы, оценить ее активность, тяжесть, наличие поражений продукции пищеварительных ферментов и гормонов. В зависимости от конкретного клинического случая и технических возможностей лечебно-профилактического учреждения врачи могут назначить:

  • гемограмму (при воспалении и/или гнойных осложнениях возникают повышение лейкоцитов, тромбоцитов, ускорение СОЭ; в случае рака еще появляется анемия);
  • биохимические тесты крови и мочи (подъем липазы, общей и панкреатической амилазы, эластазы-1, трипсина крови или амилазы мочи наблюдается на высоте воспаления, а снижение этих ферментов может отражать потерю клеток поджелудочной железы и угнетение экскреторной панкреатической функции, высокий С-реактивный белок крови может сопровождать активное воспаление или злокачественный опухолевый процесс, а повышение глюкозы – фиброз поджелудочной железы, увеличение билирубина, АСТ и АЛТ, щелочной фосфатазы, гаммаглутамилтранспептидазы в сыворотке нередко свидетельствует о сдавлении желчных протоков);
  • копрограмму (при замещении вырабатывающих ферменты клеток поджелудочной железы соединительной тканью – фиброзе, в этом анализе кала сначала выявляются признаки непереваривания жиров, а затем белков);
  • оценку фекальной эластазы-1 (снижение уровня этого ферментативного показателя в кале позволяет устанавливать экскреторную недостаточность поджелудочной железы на сравнительно ранней стадии, наблюдающуюся при серьезных панкреатитах, муковисцидозе, злокачественных опухолях);
  • определение онкомаркеров (подъем ракового эмбрионального антигена, СА 19-9, СА 50, СА 242, панкреатического онкофетального антигена может наблюдаться при злокачественном перерождении панкреатической ткани или прогрессировании рака);
  • тесты, выявляющие ферментативную (экскреторную) недостаточность поджелудочной железы: тест Лунда, бентираминовый тест, панкреатолауриновая проба, тест с метионином, тест с эфиром-мехолилом или с парааминобензойной кислотой и др. (применяются редко);
  • глюкозотолерантный тест или нагрузочная проба с крахмалом (применяются для обнаружения инкреторных расстройств – нарушения выработки инсулина панкреатическими бета-клетками).

Правильно истолковать результаты анализов и оценить, насколько выявленные изменения связаны с патологией поджелудочной железы, может только доктор. Ведь одни лишь лабораторные данные неоднозначны. Например, повышение ферментов (амилазы и др.) при панкреатитах бывает кратковременным и к тому же встречается и при других недугах (при почечной недостаточности, гинекологических болезнях и др.). Поэтому нормальные значения этих параметров не опровергают наличие острой фазы панкреатита, а их увеличение необязательно свидетельствует о проблемах с поджелудочной железой.

Инструментальные методы

Ультразвуковое исследование поджелудочной железы помогает диагностировать воспалительный процесс в ее тканях, а также опухоли, камни, рубцы и возрастные изменения.

Инструментальные методы считаются неотъемлемой частью верификации недугов, поражающих поджелудочную железу. Они позволяют оценить величину и визуализировать структуру этого органа, обнаружить отек, камни, гнойники, кисты и псевдокисты, сужения протоков, новообразования, фиброз, аномалии внутриутробного формирования. Перечень этих исследований может включать:

  • фиброэзофагогастродуоденоскопию (эндоскопический визуальный осмотр может установить изменения в зоне впадения панкреатического протока в двенадцатиперстную кишку);
  • обзорную рентгенографию брюшной полости (метод может показать камни-кальцификаты в ткани или в протоках поджелудочной железы);
  • контрастную дуоденографию (при увеличении головки поджелудочной железы меняется форма наполненной барием двенадцатиперстной кишки);
  • ультразвуковое исследование (наиболее распространенное исследование изучает величину, контур, структуру поджелудочной железы, состояние ее протоковой системы и желчных путей, уточняет наличие лишней жидкости в брюшной полости, поэтому позволяет обнаружить воспаление, возрастные изменения, камни, кисты, рубцы, опухоли (чей диаметр больше 2 см), метастатическое поражение, некоторые осложнения);
  • эндоультрасонографию (дополняет предыдущую диагностическую процедуру, позволяя более детально определить структурные нарушения панкреатической ткани и изменения протоков, увеличение находящихся рядом лимфоузлов);
  • компьютерную томографию (по сравнению с уже описанными методиками это исследование более информативно в визуализации псевдокист, новообразований, атрофических процессов в поджелудочной железе, осложнений панкреатита и поражений соседних органов, но имеет лучевую нагрузку);
  • МРТ-холангиопанкреатографию (методика анализирует проходимость, форму и размеры протоков билиарнопанкреатической системы, оценивает состояние панкреатической ткани и желчного пузыря);
  • эндоскопическую ретроградную холангиопанкреатографию – ЭРХПГ (наиболее информативное исследование для обнаружения сужения протоков за счет рубцов, камней, белковых пробок или опухолей, однако иногда оно может спровоцировать обострение панкреатита, поэтому его проводят далеко не всем пациентам);
  • биопсию поджелудочной железы с дальнейшей микроскопической оценкой полученного образца панкреатической ткани (метод позволяет наиболее точно выявить воспаление, атрофию, фиброз поджелудочной железы, отличить доброкачественное новообразование от злокачественного, определить тип опухоли).
Читайте также:  Форум о операции кисты на поджелудочной железе

Однако окончательный вердикт доктора могут вынести только после комплексного анализа данных всех этих диагностических процедур. При всем этом далеко не последнее значение имеют откровенность пациентов при составлении плана обследования, квалификация врачей, качество аппаратуры и реактивов.

К какому врачу обратиться

Если у вас есть какие-то проблемы с пищеварением, в том числе с поджелудочной железой, необходимо обратиться к терапевту или гастроэнтерологу, которые назначат комплексное обследование. В диагностике болезней поджелудочной железы важную роль играют врачи-эндоскописты, рентгенологи.

Подготовлено по материалам статьи: https://myfamilydoctor.ru/diagnostika-zabolevanij-podzheludochnoj-zhelezy/

Берегите себя и подписывайтесь на наш дзен канал, удачи!

Информация предоставляется с целью ознакомления. Не занимайтесь самолечением. При первых признаках заболевания обратитесь к врачу.

Источник

2. Эндокринная функция. Эндокринный компонент поджелудочной железы состоит из островков клеток, которые продуцируют и выделяют важные гормоны, непосредственно в кровоток. Основные гормоны поджелудочной железы – инсулин, который понижает уровень сахара в крови, и глюкагон, который увеличивает уровень сахара в крови. Поддержание нормального уровня сахара в крови необходимо для функционирования ключевых органов, включая мозг, печень, и почки.

Воспаление поджелудочной железы называется панкреатитом. Эта болезнь имеет две формы: острую и хроническую. Каждая форма может привести к осложнениям. В тяжелых случаях, могут быть кровотечение, инфекция, и перманентное повреждение ткани. Обе формы панкреатита встречаются чаще у мужчин, чем у женщин.

Острый панкреатит – воспаление поджелудочной железы, которое происходит внезапно и обычно лечится за несколько дней. Острый панкреатит может быть опасной болезнью с серьезными осложнениями. Основная причина острого панкреатита – желчекаменная болезнь. Хроническое злоупотребление алкоголем – также частая причина. Острый панкреатит может возникнуть в течение от нескольких часов до 2 дней после употребления алкоголя. Другие причины острого панкреатита включают травмы брюшной полости, инфекции, опухоли и генетические отклонения поджелудочной железы.

Хронический панкреатит – воспаление поджелудочной железы. Данная форма панкреатита не вылечивается и не идет на поправку. Наоборот, со временем приводит к перманентному поражению железы. Хронический панкреатит, как и острый панкреатит, происходит, когда пищеварительные ферменты “атакуют” поджелудочную железу и соседние ткани, вызывая при этом приступы боли. Хронический панкреатит чаще развивается у людей в возрасте 30–40 лет.

Самая частая причина хронического панкреатита – злоупотребление алкоголем в течение продолжительного времени. Хроническая форма панкреатита может быть вызвана одной острой атакой, которая приводит к повреждению поджелудочного протока. Поврежденный поджелудочный проток приводит к воспалению железы.

Лабораторные тесты:

1) Сывороточная амилаза. Увеличение уровня амилазы обычно свидетельствует о панкреатите.

2) Сывороточная липаза. При остром панкреатите почти всегда увеличивается уровень липазы в сыворотке крови.

3) Подсчет лейкоцитарной формулы. Количество лейкоцитов увеличивается в период обострения панкреатита. Иногда происходит значительное увеличение.

4) Печеночные пробы. Увеличивается уровень печеночных ферментов, в частности, аланинаминотрансфераза и щелочная фосфотаза могут быть признаком острого панкреатита, вызванного желчекаменной болезнью.

5) Билирубин. Уровень билирубина в сыворотке крови может увеличиваться при закупорке общего желчного протока.

6) Трипсин. Это панкреатический фермент, который, наряду с печеночной желчью, переваривает жиры. Измерение концентрации трипсина в сыворотке – один из самых чувствительных тестов при панкреатите, в том числе, хроническом.

Другие тесты, которые могут быть использованы для оценки осложнений при остром панкреатите, включают:

-определение уровня глюкозы,

-определение уровня кальция,

-определения уровня магния,

-определение концентрации С-реактивного белка (маркер воспаления).

Другие тесты, которые могут быть использованы при постановке диагноза и оценке хронического панкреатита, включают:

фекальный жир,

-фекальная панкреатическая эластаза,

-молекуляро-диагностические тесты для определения генетических мутаций, ассоциированных с фиброзом мочевого пузыря.

Альфа-амилаза – основной фермент, участвующий в гидролизе углеводов, а именно разложении крахмала и гликогена до декстринов, мальтозы и глюкозы. Места образования фермента – слюнные железы и поджелудочная железа. В сыворотке крови выделяют, таким образом, панкреатический (Р-тип) и слюнной (S-тип) α-амилазы. Определение активности α-амилазы в сыворотке и моче используется преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы. При остром панкреатите через 2–12 часов от начала приступа наблюдается преходящее увеличение активности α-амилазы сыворотки; уровень фермента возвращается к норме на 3-й или 4-й день. Обычно происходит 4–6-кратное увеличение уровня с максимумом в период 12–72 часа от начала приступа. Альфа-амилаза экскретируется почками, поэтому увеличение активности фермента в сыворотке крови приводит к повышению активности α-амилазы мочи.

Диагностическое значение анализа

Основная ценность определения Р-типа α-амилазы заключается в том, что увеличение ее активности высокоспецифично для заболеваний поджелудочной железы. Панкреатическая α-амилаза повышается при остром панкреатите. Активность общей амилазы в этом случае повышена за счет панкреатической фракции. Диагностическая чувствительность панкреатической фракции амилазы в сыворотке крови для острого панкреатита составляет 92%, специфичность – 85%.

Читайте также:  После некроза поджелудочной железы диета

Альфа-амилаза при панкреатите

Определение активности панкреатической фракции амилазы особенно важно при хроническом панкреатите у больных с нормальным уровнем общей амилазы. У больных с хро­ническим панкреатитом панкреатическая амилаза составляет 75–80% общей амилазы крови. Повышение панкреатической амилазы указывает на атаку хронического панкреатита, а снижение – на экзокринную недостаточность поджелудочной железы при атрофии ацинарной ткани и фиброзе органа у больных, длительно страдающих данным заболеванием.

Панкреатическая α-амилаза в моче повышается при остром панкреатите, причем составляет основную часть общей амилазы, так как выводится с мочой лучше, чем слюнная фракция.

Активность панкреатической фракции амилазы в отличие от общей не повышается при паротите, диабетическом кетоацидозе, раке легкого, острых гинекологических заболеваниях. Вместе с тем тест может быть ложноположительным при других панкреатических заболеваниях.

Повышение уровня α-амилазы сыворотки крови также встречается при:

• Острый панкреатит.

• Хронический вновь впадающий панкреатит.

• Панкреатическая карцинома – главным образом головки поджелудочной железы.

• Обтурация поджелудочного протока.

• Диабетический кетоацидоз.

• Холецистит.

• Пептическая язва.

• Резекция желудка.

• Брыжеечный тромбоз.

• Перитонит.

• Хирургическое вмешательство на брюшной полости.

• Внематочная беременность.

• Лечение морфином, кодеином.

• Почечная недостаточность.

• Кишечная обструкция.

• Посттравматическое состояние.

Существует несколько методик определения альфа-амилазы сыворотки.

Метод по Каравею

Принцип метода:

Под действием альфа-амилазы крахмал гидролизуется с образованием продуктов, не дающих цветной реакции с йодом. При взаимодействии крахмала с йодом образуется окрашенный комплекс, оптическая плотность которого при 640 нм пропорциональна концентрации негидролизованного крахмала.

Активности α-амилазы оценивают по уменьшению интенсивности окраски.

Материалом для исследования служит сыворотка крови пациентов без следов гемолиза и липемии, а также разовая порция мочи пациентов.

Линейность метода находится в интервале от 3,0 до 36,0 мг/(с×л).

Нормальные величины:

– в сыворотке (плазме) крови 3,3–8,9 мг/(с×л);

– в моче до 44 мг/(с×л);

– в дуоденальном содержимом 1,7–4,4 г/(с×л).

Диапазон нормальных величин рекомендуется уточнять в каждой лаборатории.

Процедура анализа:

Опытная проба (мл)

Контрольная проба (мл)

Субстрат

0,50

0,50

Водяная баня (37°С) 5 минут

Образец

0,01

Перемешать и инкубировать при 37°С в течение 5 минут

Соляная кислота

4,0

4,0

Образец

0,01

Рабочий раствор йода

0,30

0,30

Определяют оптическую плотность холостой и опытной проб при 640 нм (600–700 нм, красный светофильтр) относительно дистиллированной воды в кювете с толщиной слоя 10 мм. Окраска стабильна в течение 10 мин.

Активность α-амилазы выражают в миллиграммах или граммах крахмала, гидролизованного 1 л исследуемого образца за 1 с инкубации при 37° С.

Расчеты:

Расчет активности α-амилазы производят по формуле:

Активность = (Аконтр-Аоп)/Аконтр×С×t×К,

где:

Аконтр – оптическая плотность контрольной пробы,

Аоп – оптическая плотность опытной пробы,

С – коэффициент пересчета на 1 мг крахмала,

t – коэффициент пересчета на 1 секунду инкубации,

К – коэффициент пересчета на 1 л жидкости.

Энзиматический кинетический метод

Принцип метода:

Под действием a-амилазы синтетический субстрат EPS [4,6-этилиден(G7)-р-нитрофенил – (G1)-a, D-мальтогептаозид] гидролизуется с образованием бесцветных нитрофенилмальтоозидов. Под действием a-глюкозидазы нитрофенилмальтоозиды гидролизуются до глюкозы и окращенного р-нитрофенола. Скорость нарастания концентрации р-нитрофенола пропорциональна активности фермента. Оптическую плотность измеряют при длине волны 405 нм.

Метод линеен до 1640 Ед/л. Материалом для исследования служит сыворотка крови или моча пациента.

Процедура анализа:

Смешать рабочий реагент и анализируемый образец в соотношении:

Сыворотка(плазма) = 25 : 1;

Моча = 50 : 1.

Тщательно перемешать и инкубировать в течение 3 минут при 37°С. Измерить экстинкцию и определить изменения экстинкции (ΔА/мин) в течение последующих трех минут.

Расчеты:

Расчет ферментативной активности a-амилазы проводить по формуле:

Активность [МЕ/л] = К×ΔА /мин,

Где ΔА/мин – изменение оптической плотности пробы за 1 минуту, рассчитываемое как разность А2-А1, измеренных с интервалом в 1 минуту.

К – коэффициент, индивидуальный для каждого набора реагентов, условий инкубации и вида биологического материала.

Определение панкреатической амилазы с использованием моноклональных антител.

Принцип метода:

Слюнной изофермент альфа-амилазы полностью ингибируется комбинацией двух моноклональных антител. Активность панкреатической амилазы измеряется фотометрически. Субстратом для определения активности панкреатической амилазы служит 4,6-Этилиден-4-нитрофенил-α-D-мальтогептаозид (EPS). Под действием альфа-амилазы внутренняя часть цепи субстрата расщепляется с образованием нитрофенилмальтогептаозидов, которые под действием а-глюкозидазы гидролизуются до глюкозы и окрашенного в желтый цвет р.-нитрофенола, имеющего максимум поглощения при 405 нм. Возрастание поглощения прямо пропорционально активности панкреатической амилазы в образце.

Линейность: до 1800 E/л ( 30 мккат/л )

Чувствительность: 3 E/л (0,05 мккат/л)

Нижний предел определения: 9,6 E/л (0,16 мккат/л)

Диапазон измерений: 9,6 – 1800 E/л (0,16 – 30 мккат/л)

Процедура анализа:

Двухреагентный метод – старт субстратом

Бланк по реагенту

Калибратор

Образец

Реагент с моноклональными антителами, мл

1

1

1

Образец, мкл

20

Калибратор

20

Дистиллированная вода, мкл

20

Смешать, инкубировать 1 минуту. Добавить

Реагент с EPS, мкл

250

250

250

После добавления реагента 2 смешать, через 2 мин. измерить поглощение при (37 °C) или через 4 мин. при (25 °C, 30 °C). Измерить поглощение точно через 1, 2 и 3 минуты. После измерения рассчитать среднее изменение поглощения в минуту (∆А).

Расчеты:

Рассчитывают активность панкреатической амилазы в пробе, используя

Панкреатическая амилаза (E/л; мккат/л) = Скал x ∆Aобр/∆Aкал

Скал. – значение активности панкреатической амилазы в калибраторе

Липаза

Липаза – фермент, катализирующий гидролиз триглицеридов в тонком кишечнике с высвобождением жирных кислот – основного источника энергии у человека. Она вырабатывается рядом органов и тканей, поэтому различают липазу поджелудочной железы (панкреатическая липаза), липазу кишечного сока, желудочную, липазу лейкоцитов и так далее. В практике наибольшее значение имеет липаза, вырабатываемая клетками поджелудочной железы, так как именно ее активность является важнейшим фактором в процессе переваривания жиров. Уровни липазы в сыворотке у мужчин и женщин имеют одинаковые значения. Нормальные значения в сыворотке в среднем ≤ 38 Ед/л = ≤ 0,633 мккат/л.

Читайте также:  Недостаточная работа поджелудочной железы

Кинетический метод определения липазы

Принцип метода:

Липаза катализирует гидролиз хроматического субстрата 1,2-O- дилаурил-рац-глицеро-3-глутаровая кислота -(6-метилрезоруфин)-эфир и получается 1,2-дилаурил-рац-глицерин и глутаровая кислота-(6-метилрезоруфин)-эфир, промежуточный неустойчивый продукт. В щелочном растворе он самопроизвольно разлагается на глутаровую кислоту и метилрезоруфин. Каталитическая концентрация определяется по скорости формирования красного красителя замеряемого при 580 нм.

Липаза

1,2-O- дилаурил-рац-глицерин-3-глутаровая к-та-(6- метилрезоруфин)-эфир

1,2-O – дилаурил-рац-глицерин + глутаровая кислота-(6- метилрезоруфин)-эфир

Н2О

глутаровая к-та -(6- метилрезоруфин)- эфир глутаровая к-та + метилрезоруфин

Предел обнаружения метода – 5,0 Ед/л липазы = 0,083 мккат/л липазы.

Предел линейности: 250 Ед/л = 4,17 мккат/л липазы. Для более высоких значений развести образец в пропорции 1:2 дистиллированной водой и повторить измерение. Результат умножить на 2.

Процедура анализа

Подготовить опытную и калибровочную пробирки. Предварительно нагреть реактивы до 37°С. Внести реагенты по схеме:

Опытная

Калибровочная

Буферный раствор, мл

1

1

Образец, мкл

10

Калибратор, мкл

10

Субстрат, мкл

200

200

Перемешать содержимое пробирок. Через 1 минуту инкубации измерить изначальную оптическую плотность раствора и снимать новые показания каждую минуту в течение 3 минут.

Посчитать среднее увеличение оптической плотности в минуту (∆A/мин).

Расчеты:

Концентрация липазы в пробе рассчитывается по формуле:

С= Скалибр×∆Aпробы/∆Aкалибр,

где Скалибр – концентрация липазы в калибраторе,

∆Aпробы – среднее изменение оптической плотности опытной пробы,

∆Aкалибр – среднее изменение оптической плотности калибровочной пробы.

Альфа-1-антитрипсин – белок (гликопротеин), синтезируемый в печени, моноцитах, макрофагах, клетках слизистой оболочки кишечника. Он служит ингибитором большинства протеолитических ферментов, имеющих в составе своего активного участка аминокислоту серин (трипсина, хемотрипсина, эластазы, калликреина, катепсинов и других ферментов тканевых протеаз). Важнейшая физиологическая роль α-1-антитрипсина по-видимому состоит в торможении протеаз, особенно эластаз, выделяющихся из лейкоцитов при фагоцитозе. Имея небольшой размер молекулы, он легко диффундирует из плазмы в другие жидкости тела, включая бронхиальный секрет.

Относится к белкам острой фазы. Повышение активности может свидетельствовать о воспалительных процессах: острых и хронических инфекционных заболеваниях, острых гепатитах и циррозе печени в активной форме, остром и хроническом панкреатите. Содержание α-1-антитрипсина в сыворотке крови повышается при злокачественных новообразованиях: раке (особенно шейки матки) и метастазах, лимфоме (особенно лимфогранулематозе), заболеваниях легких (эмфиземе).

Поскольку α-1-антитрипсин является ингибитором протеолитических ферментов (разрушающих белки), то его недостаточность приводит к повышению активности этих ферментов. Это сопровождается усилением разрушения клеток и образованию фиброзной ткани. Дефицит α-1-антитрипсина обусловлен его дефектом или мутациями в гене. Тяжелый врожденный дефицит сочетается с заболеваниями печени, особенно в детском возрасте (синдром неонатального гепатита, инфантильный цирроз), и с хроническими заболеваниями легких у взрослых (эмфизема и хронический бронхит). Частота обнаружения гепатомы также повышена в популяциях с дефицитом α-1- антитрипсина. Приобретенный дефицит α-1-антитрипсина встречается при нефротическом синдроме, гастроэнтеропатии с потерей белка, острой фазе термических ожогов. Всем пациентам с хроническими заболеваниями печени показано плановое определение уровня α-1-антитрипсина, это обусловлено невозможностью постановки правильного диагноза только на основании клинических данных.

Альфа-2-макроглобулин – высокомолекулярный белок крови, обнаруживаемый в сыворотке и других внесосудистых жидкостях в концентрации 2–4 мг/мл в зависимости от пола и возраста. Альфа-2-макроглобулин один из двух основных (наряду с α1-антитрипсином) ингибиторов протеаз плазмы позвоночных животных, обладает очень широким спектром активности, ингибирующей бактериальные и эукариотические эндопептидазы. Альфа-2-макроглобулин является уникальным эндогенным ингибитором протеиназ, который, взаимодействуя с энзимами, лишает их протеиназной активности, но сохраняет их способность гидролизовать пептиды. У человека является крупным тетрамером (гликопротеин с молекулярным весом 725 кД), вовлечен в патогенез ряда заболеваний легких и некоторых других патологий (маркер гломерулонефропатии). Взаимодействие между α-2-макроглобулин и протеиназами приводит к конформационным изменениям молекулы ингибитора, которые проявляются в увеличении его электрофоретической подвижности и экспозиции особого гидрофобного рецептор – связывающего участка. Это приводит к быстрому удалению α-2-макроглобулина из сосудистого русла за счет поглощения гепатоцитами, макрофагами и фибробластами. Было показано, что различные формы α-2-макроглобулина связывают такие цитокины как ИЛ-1, 2, 6, 8, ФНО-а и др. Молекулярная масса: 725 килодальтонов. Молекула – tetramer с четырьмя идентичными подъединицами с молекулярными массами 179 килоДальтон.

ВОПРОСЫ ДЛЯ ОБСУЖДЕНИЯ

1.  Функции поджелудочной железы.

2.  Понятие и формы панкреатита.

3.  Лабораторные тесты при остром и хроническом панкреатите.

4.  Диагностическое значение определения α-амилазы при заболеваниях поджелудочной железы.

5.  Диагностическое значение определения α-1-антитрипсина при заболеваниях поджелудочной железы.

6.  Диагностическое значение определения α-2-макроглобулина при заболеваниях поджелудочной железы.

7.  Строение и функции поджелудочной железы.

8.  Лабораторные тесты при заболеваниях поджелудочной железы.

9.  Альфа-амилаза и ее диагностическое значение.

10.  Методики определения активности альфа-амилазы в крови.

11.  Панкреатическая липаза, ее функция и диагностическое значение.

12.  Методика определения активности липазы в крови.

ЗАДАЧА.

Энзиматическим кинетическим методом был определен уровень активности альфа-амилазы, равный 1740 Ед./л. О какой патологии может идти речь? Может ли быть точным данный результат исследования? Как избежать погрешности?

Источник