К протеолитическим ферментам поджелудочной железы относится
Представленная в разделе информация о лекарственных препаратах, методах диагностики и лечения предназначена для медицинских работников и не является инструкцией по применению.
Протеолитические ферменты (синоним: протеазы) — белки, пептид-гидролазы, ферменты класса гидролаз, расщепляющие пептидные связи между аминокислотами в белках и пептидах.
Протеолитические ферменты играют важнейшую роль в переваривании белков пищи в желудке и кишечнике человека. Большинство протеолитических ферментов органов пищеварения продуцируется в виде проферментов. Физиологический смысл этого заключается в том, чтобы акт продукции фермента (профермента) был отделен от акта его активации — превращения в фермент и, таким образом, белки тканей, продуцирующих ферменты, не подвергались воздействию этих самых ферментов.
Классификация протеолитических ферментов
Протеазы подразделяются на:
- экзопептидазы (пептидазы), гидролизующие (расщепляющие), преимущественно, внешние пептидые связи в белках и пептидах
- эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие, преимущественно, внутренние пептидые связи
К эндопептидазам относятся наиболее важные для желудочного пищеварения протеолитические ферменты пепсин, гастриксин и химозин, а также вырабатываемые в виде проферментов поджелудочной железой и участвующие в кишечном пищеварении трипсин, химотрипсин и эластаза.
Экзопептидазами являются протеолитические ферменты карбоксипептидаза А и карбоксипептидаза В, также присутствующие в панкреатическом соке. К экзопептидазам относятся ферменты кишечного сока: аминопептидазы (аланин-аминопептидаза и лейцин-аминопептидаза) и дипептидазы (глицилглицин-дипептидаза, глициллейцин-дипептидаза, пролиназа и пролидаза).
Протеазы разделяют на шесть групп, в зависимости от строения активного центра:
- сериновые; в активном центре этих протеаз присутствует серин; сериновые протеазы — трипсин, химотрипсин и эластаза составляют 44% от общего количества белка экзокринной части поджелудочной железы
- треониновые
- цистеиновые
- аспартильные — желудочные протеазы пепсин, гастриксин, катапепсины Д и Е и другие
- металлопротеазы — например, карбоксипептидазы А и В являются Zn-металлопротеазами
- глютаминовые
Протеолитические ферменты в лекарствах
Протеолетические ферменты (протеазы) является активным компонентам во многих ферментных препаратах, применяемых для коррекции секреторной дисфункции желудка и нарушений процесса пищеварения в тонкой кишке.
Первый тип лекарств, содержащих протеолетические ферменты,— экстракты слизистой оболочки желудка, основным действующим веществом которых является пепсин. Он, а также другие содержащиеся в слизистой оболочки желудка пептидазы, расщепляют практически все природные белки. Эти лекарства используются преимущественно при гастрите с пониженной кислотностью и не рекомендуются при лечении заболеваний ЖКТ с повышенной кислотностью.
Второй тип содержащих протеолетические ферменты лекарств — комплексные препараты, содержащие основные ферменты поджелудочной железы домашних животных. Такие лекарства способствуют купированию клинических признаков внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, к которым относят снижение аппетита, тошнота, урчание в животе, метеоризм, стеаторею, креаторею и амилорею. Самым популярным лекарством, содержащим комплекс панкреатических ферментов, включающим протеазы, является панкреатин. Кроме него, имеется множество других препаратов, содержащих протеолетические ферменты, ряд из них приведена в таблице (Саблин О.А., Бутенко Е.В.):
| Лекарственный препарат | Лекарственная форма | Содержание протеолитических ферментов | ||
| пепсин | трипсин | химотрипсин | ||
| Ацидин-пепсин | Таблетки | 0,1 г | — | — |
| Дигестал | Драже | 300 | ||
| Креон 8000 | Микросферы в капсулах | 450 | ||
| Креон 25000 | Микросферы в капсулах | 1000 | ||
| Ликреаза | Микросферы в капсулах | 660 | ||
| Мезим-форте | Таблетки | 250 | ||
| Мезим-форте 10 000 | Таблетки | 375 | ||
| Панзинорм форте | Драже | 50 | 450 | 1500 |
| Панзинорм 10 000 | Капсулы | 400 | ||
| Панзинорм форте–Н, Панзинорм форте 20 000 | Таблетки | 900 | ||
| Панзистал, энзистал | Таблетки | 300 | ||
| Панкреатин ICN | Драже | 200 | ||
| Панкреофлат | Таблетки | 400 | ||
| Панкурмен | Таблетки | 63 | ||
| Панцитрат 10000 | Микротаблетки в капсулах | 500 | ||
| Панцитрат 25000 | Микротаблетки в капсулах | 1250 | ||
| Фестал | Драже | 300 | ||
| Фестал Н | Драже | 300 | ||
| Энзистал | Таблетки | 300 | ||
На сайте www.gastroscan.ru в каталоге литературы имеются разделы «Секреция, пищеварение в ЖКТ» и «Ферментные препараты», содержащие публикации, посвященные физиологии пищеварения и коррекции состояний органов ЖКТ ферментными препаратами.
Протеолетические ферменты также применяются в лекарствах, предназначенных для лечения ожогов, пролежней, трофических язв, гнойных ран, гнойных отитов, синуситов и бронхолегочных заболеваний. Примером такого лекарственного средства является ферментный препарат Химопсин, содержащий в качестве комбинированного активного вещества смесь трипсина и химотрипсина.
Протеазы — пищевые добавки
Протеаза (Proteases) зарегистрирована в качестве пищевой добавки с международным кодом E1104. В официальном списке пищевых добавок уточнены 4 типа протеолитических ферментов, которые отнесены к пищевым добавкам: (i) протеаза, (ii) папаин, (iii) бромелаин, (iv) фицин. Применение протеаз в этом качестве — улучшители муки и стабилизаторы хлеба, ускорители созревания мяса и рыбы, усилители вкуса и аромата. По 1 августа 2008 года протеазы входили в списка пищевых добавок, разрешенных для производства пищевых продуктов в Российской Федерации (СанПиН 2.3.2.2364-08). Однако Постановлением Главного государственного санитарного врача РФ от 26.05.2008 № 32 протеазы исключены из этого списка.
Назад в раздел
Источник
Поджелудочная железа является уникальным органом человеческого организма, ведь вещества, которые она вырабатывает, участвуют в процессах пищеварения и усвоения питательных веществ, практически на всех этапах. Большая часть клеток этого органа вырабатывает сложный по составу пищеварительный сок, без ферментов которого невозможны процессы пищеварения в тонком кишечнике. Относительно небольшое количество клеток секретирует в кровь гормоны инсулин и глюкагон, которые участвуют в обмене углеродов и регуляции метаболических процессов практически во всех клетках организма, а также схожее по структуре с гормонами вещество липокаин, участвующее в регуляции некоторых биохимических процессах, происходящих в печени.
В составе панкреатического сока, который вырабатывается внешнесекреторными клетками поджелудочной железы, кроме жидкой его составляющей, есть небольшое количество слизи и ферменты, которые непосредственно участвуют в процессе переваривания пищи. К особенностям работы поджелудочной железы можно отнести тот факт, что некоторые ферментативные вещества, которые образуются в клетках, первоначально синтезируются в неактивной форме и в таком виде выделяются в проток поджелудочной железы, через который они попадают в общий желчный проток и двенадцатиперстную кишку.
Только в просвете кишечника происходит активизация неактивных ферментов – в противном случае панкреатический сок, компоненты которого отличаются высокой активностью, немедленно после выделения начинали бы переваривание ткани органа. Для активизации ферментов панкреатического сока необходимо наличие в просвете двенадцатиперстной кишки достаточного количества желчи. Под влиянием желчи клетки слизистой начального отдела тонкого кишечника начинают вырабатывать фермент энтерокиназу, которая превращает неактивную форму фермента трипсиноген в активный трипсин, а этот фермент в свою очередь активизирует остальные компоненты панкреатического сока.
Трипсин. Трипсиноген и трипсин получены в кристаллическом виде, полностью расшифрована их первичная структура и известен молекулярный механизм превращения профермента в активный фермент. В опытах in vitro превращение трипсиногена в трипсин катализируют не только энтеро-пептидаза и сам трипсин, но и другие протеиназы и ионы Са2+.
Активирование трипсиногена химически выражается в отщеплении с N-конца полипептидной цепи 6 аминокислотных остатков (Вал–Асп– Асп–Асп–Асп–Лиз) и соответственно в укорочении полипептидной цепи (рис. 12.1).
Следует подчеркнуть, что в этом небольшом, казалось бы, химическом процессе – отщепление гексапептида от предшественника – заключено важное биологическое значение, поскольку при этом происходят формирование активного центра и образование трехмерной структуры трипсина, а известно (см. главы 1 и 4), что и белки биологически активны только в своей нативной трехмерной конформации. В том, что трипсин, как и другие протеиназы, вырабатывается в поджелудочной железе в неактивной форме, также имеется определенный физиологический смысл, поскольку в противном случае трипсин мог бы оказывать разрушающее протеолитическое действие не только на клетки самой железы, но и на другие ферменты, синтезируемые в ней (амилаза, липаза и др.). В то же время поджелудочная железа защищает себя еще одним механизмом – синтезом специфического белка ингибитора панкреатического трипсина. Этот ингибитор оказался
Рис. 12.1. Механизм активации трипсиногена быка (схема).
низкомолекулярным пептидом (мол. масса 6000), который прочно связывается с активными центрами трипсина и химотрипсина, вызывая обратимое их ингибирование. В поджелудочной железе синтезируется также α1-антипротеиназа (мол. масса 50000), которая преимущественно инги-бирует эластазу.
При остром панкреатите, когда трипсин и другие ферменты из пораженной поджелудочной железы «вымываются» в кровь, уровень их в крови соответствует размерам некротического участка. В этом случае определение активности трипсина в сыворотке крови является надежным ферментным тестом при диагностике острого панкреатита. Следует отметить, что субстратная специфичность трипсина ограничена разрывом только тех пептидных связей, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина.
Химотрипсин. В поджелудочной железе синтезируется ряд химотрип-синов (α-, β- и π-химотрипсины) из двух предшественников – химотрипси-ногена А и химотрипсиногена В. Активируются проферменты в кишечнике под действием активного трипсина и химотрипсина. Полностью раскрыта последовательность аминокислот химотрипсиногена А, во многом сходная с последовательностью аминокислот трипсина. Молекулярная масса его составляет примерно 25000. Он состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислотных остатков. Активация профермента не сопряжена с отщеплением большого участка молекулы (см. рис. 4.3). Получены доказательства, что разрыв одной пептидной связи между аргинином и изолейцином в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию π-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью. Последующее отщепление дипеп-тида Сер–Арг приводит к образованию δ-химотрипсина. Аутокаталити-ческий процесс активирования, вызванный химотрипсином, сначала способствует формированию неактивного промежуточного неохимотрипсина, который под действием активного трипсина превращается в α-химотрип-син; этот же продукт образуется из δ-химотрипсина, но под действием активного химотрипсина.
Таким образом, благодаря совместному перекрестному воздействию химотрипсина и трипсина из химотрипсиногена образуются разные химо-трипсины, различающиеся как ферментативной активностью, так и некоторыми физико-химическими свойствами, в частности электрофорети-ческой подвижностью.
Следует отметить, что химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью, чем трипсин. Он катализирует гидролиз не только пептидов, но и эфиров, гидроксаматов, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшую активность химотрипсин проявляет по отношению к пептидным связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы ароматических аминокислот: фенилаланина, тирозина и триптофана.
Эластаза. В поджелудочной железе синтезируется еще одна эндопеп-тидаза – эластаза – в виде проэластазы. Превращение профермента в элас-тазу в тонкой кишке катализируется трипсином. Название фермент получил от субстрата эластина, который он гидролизует. Эластин содержится в соединительной ткани и характеризуется наличием большого числа остатков глицина и серина. Эластаза обладает широкой субстратной специфичностью, но предпочтительнее гидролизует пептидные связи, образованные аминокислотами с небольшими гидрофобными радикалами, в частности глицином, аланином и серином. Интересно, что ни трипсин, ни химотрипсин не гидролизуют пептидные связи молекулы эластина, хотя все три фермента, включая эластазу, содержат сходные участки аминокислотных последовательностей и одинаковые места положения дисульфидных мостиков, а также имеют в активном центре один и тот же ключевой остаток серина (см. табл. 4.2), что подтверждают опыты с ингибированием всех трех ферментов диизопропилфторфосфатом, химически связывающим ОН-группу серина. Высказано предположение, что все три эндопептидазы поджелудочной железы: трипсин, химотрипсин и эластаза,– возможно, имеют один и тот же общий предшественник и что специфичность активного фермента в основном определяется конформационными изменениями профермента в процессе активирования.
Экзопептидазы. В переваривании белков в тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Одни из них – карбоксипеп-тидазы – синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипеп-тидазы и активируются трипсином в кишечнике; другие – аминопептидазы – секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином.
Карбоксипептидазы. Подробно изучены две карбоксипептидазы – А и В, относящиеся к металлопротеинам и катализирующие отщепление от полипептида С-концевых аминокислот. Карбоксипептидаза А разрывает преимущественно пептидные связи, образованные концевыми ароматическими аминокислотами, а карбоксипептидаза В – связи, в образовании которых участвуют С-концевые лизин и аргинин. Очищенный препарат карбокси-пептидазы А обладает бифункциональной активностью – пептидазной и эстеразной и содержит ион Zn2+(один атом на 1 моль фермента). При замене ионов Zn2+на ионы Са2+ полностью утрачивается пепти-дазная активность, но усиливается исходная эстеразная активность, хотя при этом существенных изменений в третичной структуре фермента не отмечается.
Источник
Ферменты способствуют бесчисленным ежедневным реакциям в вашем организме, поддерживая вас живыми и процветающими. Они выполняют много функций, в том числе помогают расщеплять пищу для получения энергии.
В частности, протеолитические ферменты помогают расщеплять и переваривать белок. Они содержатся в организме, а также в некоторых продуктах и пищевых добавках.
Добавки протеолитических ферментов в последнее время приобрели популярность благодаря их многочисленным полезным свойствам.
В этой статье рассматривается потенциальная польза протеолитических ферментов для здоровья, где они содержатся и как их использовать.
Протеолитические ферменты – что это такое, каково их действие, полезные свойства и в каких продуктах они содержатся
Что такое протеолитические ферменты?
Протеолитические ферменты необходимы для многих важных процессов в вашем организме. Их также называют пептидазами, протеазами или протеиназами.
В организме человека они вырабатываются поджелудочной железой и желудком.
Хотя протеолитические ферменты наиболее известны своей ролью в переваривании диетического белка, они также выполняют много других важных задач.
Например, они необходимы для деления клеток, свертывания крови, иммунной функции и рециркуляции белка, среди других жизненно важных процессов (1).
Как и люди, растения также на протяжении всего жизненного цикла зависят от протеолитических ферментов.
Эти ферменты не только необходимы для правильного роста и развития растений, они также помогают поддерживать их здоровье, выступая в качестве защитного механизма от вредителей, таких как насекомые (2, 3).
Интересно, что люди могут получить пользу от приема протеолитических ферментов растительного происхождения.
В результате добавки протеолитических ферментов могут содержать как ферменты животного, так и растительного происхождения.
Резюме:
Протеолитические ферменты – это особые типы ферментов, которые играют важную роль в переваривании белков, иммунной функции и других жизненно важных процессах. Ваш организм производит их, но вы также можете потреблять их, употребляя определенные продукты или принимая добавки.
Источники протеолитических ферментов
Три основных протеолитических фермента, вырабатываемых естественным путем в вашей пищеварительной системе – это пепсин, трипсин и химотрипсин.
Ваш организм производит их, чтобы помочь расщепить пищевые белки, такие как мясо, яйца и рыба, на более мелкие фрагменты, называемые аминокислотами. Они могут тогда быть должным образом переварены и усвоены.
Протеолитические ферменты можно найти в определенных продуктах, а также они доступны в виде добавок.
Пищевые источники
Двумя лучшими пищевыми источниками протеолитических ферментов являются папайя и ананас.
Папайя содержит фермент папаин, также известный как протеиназа папайи. Папаин содержится в листьях, корнях и плодах растения папайи.
Папаин является мощным протеолитическим ферментом. Фактически, он использовался на протяжении тысячелетий в качестве смягчителя мяса благодаря своей способности расщеплять белок (4).
Между тем ананасы содержат мощный протеолитический фермент, называемый бромелайн.
Бромелайн содержится во фруктах, кожуре и сладком соке растения ананаса и веками использовался коренными жителями Центральной и Южной Америки в качестве естественного средства для лечения ряда заболеваний (5).
Вы можете получить папаин и бромелайн, съев сырую папайю и ананас, соответственно. Вы также можете купить эти протеолитические ферменты в форме концентрированных добавок.
Хотя ананасы и папайя являются наиболее распространенными источниками протеолитических ферментов, вот другие продукты, содержащие протеолитические ферменты (6, 7, 8):
- Киви
- Имбирь
- Спаржа
- Квашеная капуста
- Кимчхи
- Йогурт
- Кефир
Добавки протеолитических ферментов
Добавки протеолитических ферментов выпускаются в форме капсул, жевательных таблеток, порошков и таблеток.
Некоторые добавки содержат протеолитический фермент одного типа, в то время как другие содержат комбинацию.
Бромелайн, папаин, панкреатин, трипсин и химотрипсин являются протеолитическими ферментами, которые обычно включают в смеси в добавки.
Производители получают протеолитические ферменты из растений и животных.
Например, трипсин и химотрипсин, полученные из свиней и коров, являются одними из наиболее распространенных протеолитических ферментов животного происхождения, добавляемых в смеси добавок, в то время как папаин и бромелайн получают из фруктов.
При покупке добавок протеолитических ферментов, ищите информацию об их активности. Некоторые бренды только перечисляют вес каждого фермента в миллиграммах, что не информирует покупателя об их активности.
Предлагаемые уровни активности зависят от фермента, и все еще обсуждаются. Тем не менее заслуживающие доверия бренды будут указывать единицы активности, и вы можете сравнить единицы активности конкретного фермента между брендами (9).
Обычные единицы маркировки активности протеолитических ферментов включают HUT, USP и SAP.
Резюме:
Добавки протеолитических ферментов доступны во многих формах и могут содержать как растительные, так и животные ферменты. Ищите бренды, которые перечисляют активность своих ферментов в единицах активности на этикетке.
Потенциальные полезные свойства протеолитических ферментов
Прием добавок протеолитических ферментов связан с рядом полезных эффектов в отношение здоровья.
Могут улучшить пищеварение
Одним из наиболее распространенных применений протеолитических ферментов является улучшение переваривания и усвоения диетического белка.
Заместительная ферментная терапия поджелудочной железы (ЗФТ) часто используется при лечении недостаточности поджелудочной железы, муковисцидоза, некоторых видов рака, таких как рак поджелудочной железы, колоректальный рак и рак желудка, или после операций на желудке или поджелудочной железе (10, 11, 12, 13).
Прием добавок протеолитических ферментов помогает людям с дефицитом или недостатком этих ферментов при расщеплении диетического белка.
Как пищевые продукты, так и добавки, содержащие протеолитические ферменты, могут помочь улучшить усвоение белка.
Несколько исследований на животных показали, что экстракт киви помогает улучшить расщепление и усвоение белков, особенно мяса, молока, сыра, рыбы и яиц (14, 15).
Другое исследование показало, что, когда люди с несварением принимали добавки, содержащие протеолитические ферменты, они испытывали значительное улучшение при вздутии живота, болях в животе, отрыжке, изжоге и потере аппетита (16).
Могут уменьшить воспаление
Несколько исследований показали, что протеолитические ферменты эффективны в уменьшении воспаления и симптомов, связанных с воспалительными заболеваниями.
Одно исследование показало, что инъекция протеолитических ферментов химотрипсина, трипсина и серратиопептидазы крысам уменьшает воспаление больше, чем аспирин (17).
Было выявлено, что некоторые типы этих ферментов являются безопасным и эффективным средством для лечения артрита.
Обзор 10 исследований показал, что протеолитический фермент бромелайн был эффективен в уменьшении таких симптомов, как боль, отек и скованность суставов у людей с остеоартрозом (18).
Другое исследование показало, что добавка, содержащая бромелайн и трипсин, была так же эффективна, как и традиционные противовоспалительные препараты, в уменьшении боли, связанной с остеоартрозом (19).
Бромелайн также эффективен в уменьшении воспаления и облегчении симптомов у людей с синуситом – заболеванием, которое вызывает воспаление носовых пазух (20).
Могут способствовать исцелению и быстрому восстановлению
Прием добавок протеолитических ферментных может быть эффективным способом ускорения заживления ран.
Например, исследования на животных показали, что как папаин, так и бромелайн ускоряют заживление ран и ускоряют рост новых тканей при непосредственном нанесении на кожу (21, 22).
Кроме того, было обнаружено, что протеолитические ферменты сокращают время восстановления после операции.
Одно исследование с участием 24 человек, которые только что перенесли хирургическую стоматологическую операцию, показало, что прием добавки, содержащей 5 мг протеолитического фермента серрапептазы, уменьшал отек и интенсивность боли (23).
Некоторые исследования показали, что послеоперационное лечение бромелайном может помочь уменьшить отеки и синяки после косметической операции (24, 25).
Могут помочь при синдроме раздраженного кишечника и воспалительном заболевании кишечника
Несколько исследований показали, что протеолитические ферменты могут уменьшать распространенные симптомы, связанные с синдромом раздраженного кишечника (СРК), такие как вздутие живота, газы, запоры и боли в животе.
Например, одно исследование с участием 126 человек с СРК показало, что добавка, содержащая папаин, приводит к значительному улучшению при запорах, вздутии живота и болезненных дефекациях (26).
Другое исследование, в котором участвовали 90 человек с СРК, показало, что добавка пищеварительных ферментов, включающая протеолитические ферменты, облегчает такие симптомы, как вздутие живота, газы и боль в животе (27).
Кроме того, было выявлено, что бромелайн уменьшает воспаление у людей с воспалительными заболеваниями кишечника, включая язвенный колит и болезнь Крона (28).
Могут уменьшить болезненность мышц
Продолжительность болезненности мышц может составлять до четырех дней после тренировки.
Протеолитические ферменты могут помочь уменьшить болезненность мышц и ускорить восстановление мышц после интенсивной тренировки.
В одном небольшом исследовании на мужчинах смесь протеолитических ферментов, содержащая бромелайн и куркумин, значительно снижала мышечную чувствительность и боль после тренировки по сравнению с плацебо (29).
Другое исследование показало, что люди, которые потребляли добавки, содержащие трипсин, бромелайн, папаин и химотрипсин до и после бега с горы, испытывали мышечную меньшую слабость и более быстрое восстановление мышц, чем те, кто принимал плацебо (30).
Некоторые протеолитические ферменты могут обладать противораковыми свойствами
Исследования в пробирке и на животных показали, что некоторые протеолитические ферменты могут помочь бороться с раковыми клетками.
Одно исследование в пробирке продемонстрировало, что бромелайн ингибирует рост и вызывает гибель клеток рака желудка и толстой кишки человека (31).
Аналогичное исследование показало, что бромелайн, извлеченный из стеблей ананаса, оказывал противораковое действие на клетки рака толстой кишки. Предполагается, что как бромелайн, так и содержащие бромелайн продукты, такие как ананас, могут помочь предотвратить рак толстой кишки (32).
Другое недавнее исследование в пробирке показало, что как бромелайн, так и папаин останавливали рост и вызывали гибель клеток в раковых клетках желчного протока человека (33).
Хотя эти результаты являются многообещающими, для изучения эффективности и безопасности протеолитических ферментов при лечении некоторых видов рака необходимы исследования на людях.
Резюме:
Протеолитические ферменты могут помочь перевариванию белка, уменьшить симптомы синдрома раздраженного кишечника, уменьшить воспаление, облегчить болезненность мышц и ускорить восстановление после операции. Исследования также предполагают, что они могут даже помочь бороться с раковыми клетками.
Применение протеолитических ферментов
Вы можете использовать протеолитические ферменты разными способами, в зависимости от ваших целей.
Если вы хотите естественным образом увеличить потребление этих впечатляющих ферментов, сфокусируйтесь на добавлении в свой рацион большего количества продуктов, богатых протеолитическими ферментами.
Папайя, ананас, киви и ферментированные продукты – все это отличные источники.
Если вы желаете принимать добавку протеолитических ферментов, обязательно приобретите ее у известного бренда, который добровольно проверяет свои продукты на активность и качество.
Активность каждого фермента в единицах активности, а не только в весе, должна быть четко указана на этикетке.
Существует бесчисленное множество добавок протеолитических ферментов, каждая с различными комбинациями ферментов.
Поскольку они могут сильно различаться по составу, оптимальную дозировку и продолжительность приема вы можете узнать непосредственно на упаковке отдельно взятого средства.
Прежде чем начинать прием добавок всегда консультируйтесь с врачом.
Резюме:
Вы можете получить протеолитические ферменты, употребляя папайю, ананас, киви и ферментированные продукты, или можете принимать добавки. Обязательно ознакомьтесь с информацией на упаковке перед покупкой добавок, проверяя активность, качество, тип фермента и инструкции по дозировке.
Потенциальный вред и побочные эффекты
Протеолитические ферменты обычно считаются безопасными, но у некоторых людей они могут вызывать побочные эффекты.
Возможно, у вас могут возникнуть проблемы с желудочно-кишечным трактом, такие как диарея, тошнота и рвота, особенно если вы принимаете очень высокие дозы (34).
Хотя пищевые добавки чаще вызывают побочные эффекты, употребление большого количества фруктов с высоким содержанием протеолитических ферментов также может вызвать расстройство пищеварения.
Также могут возникнуть аллергические реакции. Например, у людей, которые имеют аллергию на ананас, также может быть аллергия на бромелайн, и его прием может вызвать побочные реакции, такие как кожная сыпь (35).
Кроме того, протеолитические ферменты, такие как бромелайн и папаин, могут мешать разжижающим кровь препаратам. Папаин также может повышать концентрацию определенных антибиотиков в крови (36).
Поэтому прежде чем принимать протеолитические ферменты важно проконсультироваться с врачом.
Резюме:
Чтобы воспользоваться полезными свойствами протеолитических ферментов, потребляйте больше богатых ими продуктов или принимайте высококачественную добавку. У некоторых людей они могут вызывать побочные эффекты, в том числе расстройство пищеварения, и могут реагировать с некоторыми лекарствами.
Подведем итог
- Протеолитические ферменты имеют много важных функций в организме, в том числе помогают расщеплять пищу для получения энергии, и содержатся в определенных продуктах и добавках.
- Исследования показывают, что они могут улучшить пищеварение, уменьшить воспаление, облегчить боль при артрите и, возможно, уменьшить симптомы, связанные с СРК.
- Более того, предварительные исследования показали, что они могут помочь в борьбе с раком, хотя необходимы дополнительные исследования.
- Включение протеолитических ферментов в ваш рацион с помощью цельных продуктов или пищевых добавок может несколькими способами принести пользу вашему здоровью.
Источник