Фермент поджелудочной железы расщепляющий белки на аминокислоты 7 букв

- Подбор слов
- Решение кроссвордов
- Пищеварительный фермент, вырабатываемый поджелудочной железой, расщепляет белки в кишечнике
Поиск ответов на кроссворды и сканворды
Ответ на вопрос “Пищеварительный фермент, вырабатываемый поджелудочной железой, расщепляет белки в кишечнике “, 7 букв:
трипсин
Альтернативные вопросы в кроссвордах для слова трипсин
Пищеварительный фермент, вырабатываемый в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных; расщепляет белки в кишечнике
Пищеварительный фермент, вырабатываемый в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных
Пищеварительный фермент, вырабатываемый поджелудочной железой человека и животных
Пищеварительный фермент
Определение слова трипсин в словарях
Словарь медицинских терминов
Значение слова в словаре Словарь медицинских терминов
протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.21.4), катализирующий гидролитическое расщепление белков, пептидов, амидов и сложных эфиров по связям, в образовании которых принимают участие карбоксильные группы L-аргинина и L-лизина; образуется в просвете…
Толковый словарь русского языка. Д.Н. Ушаков
Значение слова в словаре Толковый словарь русского языка. Д.Н. Ушаков
трипсина, мн. нет, м. (от греч. tripsis – размалывание) (биол.). Вещество сока поджелудочной железы, переводящее белки в более простые, растворимые соединения.
Википедия
Значение слова в словаре Википедия
Трипсин — фермент класса гидролаз , расщепляющий пептиды и белки ; обладает также эстеразной активностью. Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника ( профермента ) трипсиногена . Трипсины ряда животных получены в кристаллическом…
Большая Советская Энциклопедия
Значение слова в словаре Большая Советская Энциклопедия
фермент класса гидролаз , расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника ( профермента ) трипсиногена. Т. ряда животных получены в кристаллическом…
Энциклопедический словарь, 1998 г.
Значение слова в словаре Энциклопедический словарь, 1998 г.
пищеварительный фермент, вырабатываемый в виде неактивного трипсиногена поджелудочной железой человека и животных; расщепляет белки в кишечнике.
Примеры употребления слова трипсин в литературе.
К препаратам фибринолитического действия относятся фибринолизин, стрептокиназа, урокиназа, трипсин, химотрипсин.
Переднюю камеру промывают раствором трипсина, слабым раствором антибиотика.
Это умерщвляющее действие на белок сказывается там, где в пищеварении трипсин, составная часть панкреатического сока.
Выявление неорганического в характере действия трипсина можно и из того, что эта субстанция развивает свое действие при посредстве щелочной среды.
А при встрече с трипсином эта жизнь убивается – и белок становится безжизненным.
Источник: библиотека Максима Мошкова
Источник
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 5 февраля 2014;
проверки требуют 28 правок.
Ферме́нты пищеваре́ния, пищеварительные ферменты — ферменты, расщепляющие сложные компоненты пищи до более простых веществ, которые затем всасываются в организм. В более широком смысле пищеварительными ферментами также называют все ферменты, расщепляющие крупные (обычно полимерные) молекулы на мономеры или более мелкие части.
Все ферменты желудочно-кишечного тракта относятся к классу «Гидролазы», это означает, что расщепление пищевых полимеров происходит всегда при участии молекулы воды.
Пищеварительные ферменты находятся в пищеварительной системе человека и животных. Кроме этого, к таким ферментам можно отнести внутриклеточные ферменты лизосом.
Основные места действия пищеварительных ферментов в организме человека и животных — это ротовая полость, желудок, тонкая кишка. Эти ферменты вырабатываются такими железами, как слюнные железы, железы желудка, поджелудочная железа и железы тонкой кишки. Часть ферментативных функций выполняется облигатной кишечной микрофлорой.
По субстратной специфичности пищеварительные ферменты делятся на несколько основных групп:
- протеазы: эндопептидазы, которые катализируют расщепление внутренних пептидных связей (пепсин, реннин, гастриксин в желудочном соке и трипсин, химотрипсин, эластаза в панкреатическом соке) и экзопептидазы, которые отщепляют по одной аминокислоте с карбоксильного конца (карбоксипептидаза в панкреатическом соке и аминопептидаза, пептидазы в кишечном соке)
- липазы расщепляют липиды до жирных кислот и глицерина
- карбогидразы гидролизуют углеводы, такие как крахмал или сахара, до простых сахаров, таких как глюкоза
- нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до нуклеотидов
Ротовая полость[править | править код]
Ферменты пищеварения, упрощенная схема
Слюнные железы секретируют в полость рта:
- альфа-амилазу (птиалин), которая расщепляет высокомолекулярный крахмал до более коротких фрагментов и до отдельных растворимых сахаров (декстрины, мальтоза, мальтриоза).
- альфа-глюкозидазу (мальтазу), расщепляет мальтозу на две молекулы глюкозы
Желудок[править | править код]
Ферменты, секретирующиеся желудком называются желудочными ферментами. По химической природе практически все ферменты являются белками. В желудке также вырабатывается соляная кислота, которая обладает бактерицидным действием; активирует фермент пепсин; вызывает денатурацию и набухание белков.
- Пепсин — основной желудочный фермент. Гидролитически расщепляет пептидные связи денатурированных белков до пептидов. Вырабатывается в так называемых «главных клетках» в неактивной форме в виде пепсиногена, чтобы предотвратить самопереваривание слизистой желудка. В полости желудка в кислой среде (рН=1.5—2,5) происходит превращение пепсиногена в активный пепсин. При этом отщепляется пепсин-ингибитор. Процесс идет аутокаталитически при участии НСl (ионов Н+), которая также вырабатывается в слизистой желудка, но в так называемых «обкладочных клетках». Молекулярный вес пепсиногена около 42 000, а пепсина — около 35 000. Из этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепсин сопровождается отщеплением 15—20 % исходной молекулы. Активирование происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Для защиты стенок желудка от агрессивной кислой среды «добавочные клетки» слизистой вырабатывают муцин — гликопротеид — и ионы бикарбоната.
- Гастриксин, реннин – тоже расщепляют белки.
- Желатиназа расщепляет желатин и коллаген, основные протеогликаны мяса на полипептиды, пептиды и аминокислоты.
- Липаза – жиры на глицерин и жирные кислоты, но ее активность в желудке незначительна.
- Химозин – створаживает молоко
Тонкая кишка[править | править код]
Желчь[править | править код]
Желчь человека также участвует в процессах пищеварения. Она вырабатывается постоянно печенью и собирается в желчном пузыре. В ее состав не входят ферменты. Она переводит в активное состояние ферменты поджелудочной железы, эмульгирует жиры (что облегчает их расщепление), усиливает перистальтику кишечника, стимулирует продукцию слизи, ликвидирует действие пепсина желудка, опасного для ферментов поджелудочной железы.
Ферменты поджелудочной железы[править | править код]
Поджелудочная железа является основной железой в системе пищеварения. Она секретирует ферменты (более 20) в просвет двенадцатиперстной кишки.
- Протеазы:
- Трипсин является протеазой, аналогичной пепсину желудка.
- Химотрипсин — также протеаза, расщепляющая белки пищи.
- Карбоксипептидаза
- Несколько различных эластаз, расщепляющих эластин и некоторые другие белки.
- Нуклеазы, расщепляющие нуклеиновые кислоты нуклеотидов.
- Стеапсин, расщепляющий жиры.
- Амилазу, расщепляющую крахмал и гликоген, а также другие углеводы.
- Липаза поджелудочной железы является важнейшим ферментом в переваривании жиров. Она действует на жиры (триглицериды), предварительно эмульгированные желчью, секретируемой в просвет кишечника печенью.
Ферменты тонкой кишки[править | править код]
- Несколько пептидаз, в том числе:
- энтеропептидаза — превращает неактивный трипсиноген в активный трипсин;
- аланинаминопептидаза — расщепляет пептиды, образовавшиеся из белков после действия протеаз желудка и поджелудочной железы.
- Ферменты, расщепляющие дисахариды до моносахаридов:
- сахараза расщепляет сахарозу до глюкозы и фруктозы;
- мальтаза расщепляет мальтозу до глюкозы;
- изомальтаза расщепляет мальтозу и изомальтозу до глюкозы;
- лактаза расщепляет лактозу до глюкозы и галактозы.
- Липаза кишечника расщепляет триглицериды на глицерин и жирные кислоты.
- Эрепсин, фермент, расщепляющий белки.
Микрофлора кишечника[править | править код]
Обитающие в толстом кишечнике человека микроорганизмы выделяют пищеварительные ферменты, способствующие перевариванию некоторых видов пищи.
- Кишечная палочка — способствует перевариванию лактозы
- Лактобактерии — превращают лактозу и другие углеводы в молочную кислоту
Пищеварительные ферменты насекомоядных растений[править | править код]
Из секрета непентеса Nepenthes macferlanei выделены протеазы, продемонстрирована также липазная активность. Его главный фермент, непентезин, по субстратной специфичности напоминает пепсин.[1]
Примечания[править | править код]
- ↑ Zoltán A. Tökés, Wang Chee Woon and Susan M. Chambers. Digestive enzymes secreted by the carnivorous plant Nepenthes macferlanei L. Planta, 1974, Volume 119, Number 1, 39-46
Ссылки[править | править код]
- https://www.innvista.com/health/nutrition/diet/enzymecl.htm
- Анатомия и физиология человека: учеб. для студ. учреждений сред. проф. образования / И. В. Гайворонский, Г. И. Ничипорук, А. И. Гайворонский. — 6-е изд., перераб. и доп. — М. : Издательский центр «Академия», 2011. — 496 с. ISBN 978-5-7695-7794-9
Источник
Процесс пищеварения запускается уже с того момента, когда мы чувствуем ароматный запах еды или наши глаза видят аппетитное блюдо. Через пару минут нервно-рефлекторная цепочка приводит к активному выделению пищеварительных соков — источников ферментов.
Как работают ферменты и чем грозит их нехватка, расскажем в статье.
Важная роль пищеварительных ферментов
Для начала разберемся, какова роль ферментов в пищеварении. Еда содержит белки, жиры и углеводы, которые обеспечивают процессы жизнедеятельности. Ферменты, или энзимы, расщепляют пищу до простых соединений — это необходимо для ее усвоения организмом.
Энзимы начинают свою работу еще в ротовой полости. Измельченная зубами пища обильно смачивается слюной, в состав которой входят такие ферменты, как мальтаза, (-амилаза, лизоцим, калликреин, которые участвуют в расщеплении углеводов.
В таком виде пищевой комок (болюс) поступает в желудок, где подвергается обработке желудочного сока — активной субстанции из соляной кислоты, воды, электролитов и ферментов. Желудочный сок «упрощает» пищевой комок до еще более элементарных веществ[1]. Словно по цепочке соляная кислота активирует пищеварительные ферменты желудка — пепсин и липазу. Пепсин начинает расщеплять белки до соединений меньших размеров — альбумоз и пептон, а липаза дробит жиры молока[2].
Из желудка пищевой комок отправляется в кишечник. Пищеварительные ферменты кишечника — энтерокиназы — активируют работу пищеварительных ферментов сока поджелудочной железы, а именно трипсина и химотрипсина. Они расщепляют белки до аминокислот. Углеводы, которые не переварились в ротовой полости до конца, дробятся до простых сахаров под воздействием бета-амилазы, лактазы и мальтазы. Липазы расщепляют жиры до конечных продуктов — жирных кислот и глицерина[3].
После обработки пища легко всасывается через кишечную стенку и проникает в жидкостные среды организма — кровь и лимфу.
Почему возникает недостаток пищеварительных ферментов?
В норме активности пищеварительных ферментов в организме человека хватает, чтобы переварить всю поступившую пищу. Однако различные причины могут спровоцировать недостаток ферментов — энзимопатию, или ферментопатию. Нехватка ферментов для пищеварения может быть врожденной (первичной) или приобретенной (вторичной)[4].
Первичная недостаточность ферментов связана с генетическими дефектами. Мутации в генах приводят к невозможности полностью переваривать белки, жиры или углеводы. Как следствие, образуются нерасщепленные продукты пищеварения, которые накапливаются в организме в виде токсинов. К ферментопатии относятся такие болезни, как, например, фенилкетонурия, галактоземия и муковисцидоз. Употребление белковой пищи и молока при этих заболеваниях носит жизнеугрожающий характер.
Вторичный недостаток ферментов развивается у людей с расстройствами пищеварения при органическом повреждении органов желудочно-кишечного тракта или при их функциональном нарушении.
Так, гиповитаминоз, в частности дефицит витамина PP, повышающего количество соляной кислоты желудочного сока, приводит к ахлоргидрии — заболеванию, при котором возникает недостаток соляной кислоты. Без этого важного компонента пищеварительного сока невозможна активация пепсинов — ферментов, которые переваривают белки[5].
Атрофический гастрит сопровождается повреждением слизистой оболочки. Уменьшение железистых клеток слизистой желудка приводит к недостаточному образованию пепсинов. В результате нарушается расщепление белков[6].
При хроническом панкреатите — заболевании поджелудочной железы — возникает недостаток панкреатических ферментов. Гиперактивность железы в результате неправильного питания, инфекций или желчнокаменной болезни приводит к чрезмерному выделению панкреатических ферментов, которые начинают переваривать собственную поджелудочную.
Снижение активности кишечных ферментов может быть связано с дисбактериозом. Патогенные микроорганизмы повреждают ферменты кишечного сока. Количество лактазы, мальтазы и трегалазы — ферментов, которые расщепляют углеводы до простых сахаров, — снижается. Нерасщепленные углеводы не способны усвоиться в кишечнике. Организм не получает питательных веществ — возникает синдром нарушенного всасывания, или мальабсорбции[7].
Нарушение функции кишечника без анатомического повреждения также способствует нехватке ферментов. Функциональная диспепсия, зачастую возникающая под влиянием стрессов, нарушает моторику пищеварительного тракта[8]. Пища дольше задерживается в кишечнике, из-за чего повреждается слизистая кишечника. Это также влияет на выработку энтерокиназ. Цепочка нарушений приводит к недостаточности ферментов поджелудочной — трипсина, химотрипсина[9].
Чем чревата нехватка ферментов и как ее можно устранить?
Ферментная недостаточность проявляется дискомфортом и тяжестью в животе, болезненными ощущениями, вздутием и тошнотой.
Нарушение всасывания питательных веществ приводит к прогрессирующему снижению веса. Полупереваренная пища скапливается в кишечнике и переполняет его, стимулируя моторику. Возникает учащенное выделение полуоформленного кала — до пяти раз в день[10]. Каловые массы могут содержать непереваренные мышечные волокна (при недостаточности трипсина) и иметь жирный блеск (при нехватке липазы).
Уменьшенное поступление полезных веществ, в том числе витаминов, приводит к периодическим головным болям, плохому сну, сниженной работоспособности. Недостаточность белков, жиров и углеводов сопровождается усталостью, как физической, так и умственной[11].
Дефицит ферментов в пищеварительных соках корректируется заместительной терапией. Препараты, обладающие высокой ферментной активностью, возмещают недостаток энзимов. При врожденных заболеваниях это основной метод лечения.
Приобретенные ферментопатии нуждаются в лечении основного заболевания, вызвавшего недостаток пищеварительных ферментов. При гастрите это эрадикационная терапия против H. pylori, при дисбактериозах — пробиотики, восстанавливающие здоровую микрофлору, при панкреатитах — снижение гиперактивной функции ферментов антиферментными препаратами, а затем восстановление нормальной активности заместительной терапией энзимами[12].
Дозировка и длительность лечения ферментными препаратами зависит от степени недостаточности энзимов в организме.
Чтобы избежать развития ферментной недостаточности, необходимо питаться правильно. Переедание, жирная пища, трудная для переваривания, недостаточное количество белков и витаминов в рационе нарушают работу ферментов. Соблюдение гигиены предотвращает развитие дисбактериозов и хеликобактерной инфекции. Своевременное лечение инфекций, в свою очередь, минимизирует риск развития панкреатитов как осложнений болезни. Здоровым людям без заболеваний ЖКТ не следует забывать, что, например, при переедании в праздничные дни можно помочь пищеварительной системе ферментными препаратами.
Недостаток ферментов нарушает нормальный процесс пищеварения. Скопление полупереваренных продуктов в организме проявляется неприятными симптомами, которые могут нарушить качество жизни. Недостающие ферменты можно восполнять с помощью заместительной терапии. Препараты с энзимами стимулируют естественное пищеварение, помогая кишечнику переварить пищу.
Источник
Здравствуйте. В чем отличие между пепсином и трипсином, которые принимают участие в расщеплении белков и пептидов?
https://bio-ege.sdamgia.ru/problem?id=24256
9
Нравится
Показать список оценивших
Показать список поделившихся
12K
Пепсин- фермент в желудке,трипсин в тонком кишечнике
пепсин расщепляет белки в желудке до более простых белков, трипсин вырабатывается поджелудочной железой и расщепляет белки до пептидов.
Дарина, трипсин до аминокислот расщепляет)
Анна, нет, химотрепсин до аминокислот
Дарина, в рамках школьной программы химотрипсин не рассматривается
Анна, ну окей, пускай не рассматривается, но именно он расщепляет до аминокислот, а трипсин до пептидов.
Дарина, хорошо) Надо бы это составителям ЕГЭ показать)0
Анна, главное, чтобы проверяющий нормальный был
Говорить, что кто расщепляет и до каких молекул в рамках школьной программы – это явное упрощение действительности.
Известно много белков, которые вовсе не расщепляются в ЖКТ человека (например, кератины, входящие в состав волос, шерси и множество др.), только этот факт должен наталкивать на мысль, что существует большое кол-во различных ферментов (их количество в 12пк спокойно перейдёт за 50), которые “настроены” разрушать только определенные связи, а присутствуют ли эти связи в молекуле перевариваемого белка – большой вопрос.
Георгий, то, что Вы, наверное, учитесь в университете – хорошо, но, пожалуйста, давайте без лишней информации, потом засыпается плохо.
Я лишь подводил под то, что нет смысла спорить и искать правду на этапе ЕГЭ – вы оба будете правы, т.к всё зависит от белка.
Леонид, я думал завтра
Общество через 12 дней пришло
Получается биология тоже может на 12 день
Ярослав, завтра скорее всего придут
+активны в разных средах; пепсин расщепляет в желудке (кислая среда); а трипсин активен в слабощелочной среде (поджелудочная).
И ещё, в чем отличие исходя из задания.. Желудочный сок и соляная кислота расщепляют ПОЛИПЕПТИДЫ (полимер, имеющий звенья от 50 аминокислот), а ферменты поджелудочного сока расщепляют пептиды (полимер, имеющие звенья поменьше, до 50 аминокислот – например, инсулин)
Мария, соляная кислота НИЧЕГО не расщепляет))
Роман, верно, она активизирует ферменты желудка
Мария, пепсин расщепляет белки до полипептидов, а не сами полипептиды,этим трипсин занимается расщеплением полипептидов до пептидов, эластаза ПЖ далее расщеляет пептиды до аминокислот(не все часть в тонкой кишке)
Роман, простите, а полипептид разве не белок?) В чем ошибка то?))
Роман, я лишь показала последовательность расщепления белков.
Мария, немножко разные вещи, некоторые связи рушатся
Я в сборниках видела, что “белок” используют в качестве синонима слова “полипептид”, ведь он состоит более, чем из 50 звеньев, сопряжённых пептидной связью.
Роман, я не отрицаю факта разрушения связей между ак, но будьте так добры, если вы изъявили своё несогласие с моей трактовкой, то исправьте меня
Мария, аминокислоты в белки кроме прочих связей связаны межмолекулярными взаимодействиями, я предположил,что они и рушатся и только тогда белок становится потипептидом. Ну это мои загоны….
Просто “разрушаются” (бытовое выражение) пептидные связи между определенными аминокислотами, в случае с пепсинами (а изоферментов действительно много, выделяют от 5 до 7) – они более избирательно гидролизуют пеп.связи между ароматическими аминками, менее – между другими. Трипсин ж свою очередь специфичен к пептидным связям, образованными оснОвными а/к-тами.
А вот ваще сообщение про различные связи в молекуле белка (помимо пептидных), что и отличает понятие “белок” от “полипептид” – абсолютно верно, стоит лишь добавить, что белкам присуще ещё и определенная конформация, простетические группы и др.
Соляная кислота (а именно ph), хоть и не разрушает пептидные связи, но приводит к денатурации белка – уменьшению гидратной оболочки белка и выпадение его в “осадок”.
Вообще тема переваривания пищи, подстройки ферментативных систем под состав химуса и др. – очень сложный с физиологической и биохимической точек зрения процессы, но если отвечать коротко, то получается как-то так.
Георгий, да, я и имел ввиду про четвертичную конформацию глобулы,где как раз и существуют гидрофобные взаимодействия.
Объясняется это тем,что аминокислоты в глобуле могут быть как гиброфобными,так и гидрофильными. Поэтому молекула,чтобы удержать гидрофобные “хвосты” сворачивается таким образом,чтобы они были внутри.
пепсин расщепляет белки, а трипсин аминоксилоты
А что же тогда будет всасываться в тонком кишечнике, если аминокислоты разрушим?
тогда получается пепсин расщепляет большие молекулы белков на более мелкие, а трипсин уже на ак
И пепсин, и трипсин относятся к эндопептидазам, расщепляющим полипептиды по внутренним пептидным связям, в результате получаются более короткие пептиды, которые расщепляются на аминокислоты уже другими ферментами- карбоксипептидазами, аминопептидазами, дипептидазами. Отличия между пепсином и трипсином в среде их действия и специфичности, они действуют по пептидным связям, образованным разными аминокислотами. Пепсин преимущественно по связям, образованным ароматическими аминокислотами, а трипсин – лизином и аргинином, т.е. положительно заряженными аминокислотами.
Источник