Что такое амилолитическая функция поджелудочной железы

Для диагностики заболеваний ПЖ применяют следующие методы:

• исследование активности ферментов ПЖ в крови, моче;

• зондовые и беззондовые методы изучения экзокринной функции ПЖ;

• оценка инкреторной функции ПЖ (определение содержания С-пептида в крови, проба Штауба—Трауготта и др.);

• оценка трофической недостаточности.

Кроме того, для лабораторной диагностики заболеваний ПЖ используют иммунологические, генетические, цитологические, гистологические исследования, определение в крови уровня панкреатического полипептида, онкомаркёров СА 19-9, карциноэмбриональный антиген и др.

Исследование активности ферментов поджелудочной железы в крови и моче

Первую футтпу диагностических тестов обычно используют для обнаружения феномена выхода (уклонения) ферментов в кровь, который возникает при деструкции паренхимы органа и повышении внутрипротокового давления.

Ферменты поступают в интерстициальную жидкость, лимфу и кровь, а позже — в мочу. Панкреатические ферменты проникают в кровь также из секреторных ходов и протоков ПЖ. Кроме того, происходит всасывание ферментов в проксимальных отделах тонкой кишки.

Определение амилазы и её изоферментов

Плазма крови содержит а-амилазу двух изоэнзимных типов, продуцируемых ПЖ и слюнными железами (преимущественно околоушными):

• панкреатическую (р-тип);

• слюнную (s-тип).

Кроме того, амилолитическая активность обнаружена во многих тканях: тонком кишечнике, печени, почках, мышцах, лёгких, маточных трубах и жировой ткани. Это, однако, не означает, что все они синтезируют и транспортируют в кровь значительное количество амилазы. Доля амилолитической активности панкреатической а-амилазы составляет 30—50%. Р- и s-амилазы различны по физико-химическим свойствам, имеют разные почечные ктиренсы и периоды полураспада в организме (s-амилаза — 18 ч, р-амилаза — 124 ч).

Амилаза в крови находится в свободном (растворённом) и связанном с белками плазмы и форменными элементами состоянии.

Итак, определение активности амилазы в крови и моче — один из первых и наиболее распространённых биохимических методов диагностики панкреатитов. С 1908 г., когда Вольгемут разработал метод определения активности амилазы в биологических жидкостях, было предложено более двухсот методических приёмов проведения этого анализа.

Изоферменты амилазы измеряют во многих обычных лабораториях. Их определяют в сыворотке, моче или других биологических жидкостях при хроматографии, электрофорезе или изоэлектрическом фокусировании. Модификация амилазного теста — определение клиренсного отношения амилаза—креатинин, но этот тест требует сбора мочи в течение 24 ч. Результат выражают в процентах клиренсного отношения:Клиренсное отношение = (активность мочевой амилазы/активность сывороточной амилазы) X (сывороточный креатинин/мочевой креатинин) X 100

При ОП клиренсное отношение повышено, что можно объяснить увеличением активности панкреатического изофермента, имеющего больший клиренс (по сравнению с изоферментом s-тииа), и уменьшением канальцевой реабсорбции белков. Ввиду вариабельности изменений функций почек при ОП, ценность определения отношения клиренсов амилазы и креатинина вызывает серьёзные сомнения, и в практике этот метод широкого распространения не получил.

Существуют противоречивые сведения о стабильности а-амилазы: наряду с утверждением о том, что активность фермента стабильна при комнатной температуре в течение недели, есть данные о снижение её активности уже через несколько часов. Этим можно объяснить низкую восприимчивость метода. Невысокая чувствительность определения активности амилазы в крови и моче связана также с кратковременностью гиперамилаземии и гиперамилазурии при панкреатитах. Так, активность амилазы в крови начинает нарастать через 2— 12 ч от начала обострения заболевания, достигает максимума через 20—30 ч и при благоприятном течении заболевания нормализуется через 2—4сут.

Активность амилазы в моче начинает нарастать через 4—10 ч от начала заболевания, а через 8—10 ч уже может нормализоваться, но, как правило, сохраняется в течение 3 сут после подъёма.

В период обострения ХП активность амилазы в крови и моче может оставаться в пределах нормальных величин, так как у таких больных подъём активности фермента происходит на фоне исходно низкого уровня, связанного с фиброзом паренхимы ПЖ. При тяжёлом, прогрессирующем течении ОП или при обострении ХП активность амилазы может «истощаться» до нормальных и субнормальных величин. У 20% пациентов с ОП отмечают нормальные показатели активности амилазы сыворотки. Таким образом, по сывороточной активности амилазы невозможно определить тяжесть текущего обострения панкреатита и ближайший прогноз.

По данным литературы, определение активности амилазы в моче более информативно, чем в крови, так как гиперамилазурия более стойка, чем гиперамилаземия. Доступность получения мочи позволяет многократно повторять исследование и, следовательно, обнаруживать даже небольшой подъём показателя. Кроме того, вследствие различий в экскреции почками активность панкреатической изоамилазы в моче значительно выше, чем в крови.

Обострение XII сопровождается специфическим повреждением проксимальной части канальца нефрона, которое приводит к снижению реабсорбции и увеличению почечного клиренса, т.е. гиперамилазурия — результат гиперамилаземии и подавления канальцевой реабсорбции. Как уже отмечено, на этом основано определение соотношения клиренсов амилазы и креатинина. Более чувствительным, чем амилазурический тест, считают вычисление дебитовуроамилазы, когда исследуют мочу, собранную через определённые промежутки времени (до и после пищевой нагрузки). Чувствительность этих дебитов при ХП составляет 49-73%.

Для повышения чувствительности исследования активности амилазы в крови и моче необходимо проводить его в первые сутки пребывания больных ХП в стационаре, не менее двух раз после инструментальных исследований, а также в момент усиления болевого абдоминального синдрома. При этом чувствительность теста повышается с 40 до 75-85%.

Интерпретация результатов определения активности амилазы в крови и моче затруднена ещё и тем, что фермент содержат слюнные железы, толстая кишка, скелетные мышцы, почки, лёгкие, яичники, маточные трубы, следовательно, можно определять амилолитическую активность в молоке, слюне, слёзной жидкости и поте. Таким образом, возможно повышение её уровня в биологических жидкостях вследствие внепанкреатических причин (табл. 2-8): при перфорации язвы, кишечной непроходимости, перитоните, тромбозе брыжеечных сосудов, холецистите, холангите, паротите, почечной недостаточности, внематочной беременности, остром аппендиците, раке лёгких, диабетическом ацидозе, феохромоцитоме; после операций по поводу пороков сердца, резекции печени; при употреблении препаратов опия, сульфаниламидов, тиазидных диуретиков, оральных контрацептивов.

Таблица 2-8. Причины гиперамилаземии

Для повышения специфичности гиперамилаземии предложено считать диагностически значимым повышение активности фермента в 3—6 раз. Однако патогномоничной для панкреатита активности фермента в крови не существует. Вследствие значительного запаса фермента в ацинарных клетках любое нарушение их целостности или малейшее затруднение оттока секрета ПЖ приводит к значительному выходу амилазы в кровь даже при легком течении панкреатита.

Для повышения специфичности исследования активности фермента в крови следует определять не суммарное его содержание, а панкреатическую фракцию. У здоровых людей р-амилаза составляет до 40% общей сывороточной амилазы, остальные 60% представлены слюнным изоферментом. При панкреатитах это соотношение изменяется: активность панкреатической изоамилазы составляет 75—80% активности общей амилазы крови. Определение активности р-амилазы особенно важно больных с ХП и нормальной активностью общей амилазы.

Повышение показателя указывает на обострение ХП, а снижение — на экзокринную недостаточность ПЖ, связанную с атрофией ацинарной ткани и фиброзом органа у больных, перенёсших ряд атак. Специфичность определения активности панкреатической амилазы при ХП не превышает 88,6%, чувствительность — 40—96,9%.

Маев И.В., Кучерявый Ю.А.

Опубликовал Константин Моканов

[06-006]
Амилаза панкреатическая

390 руб.

Амилаза панкреатическая – одна из разновидностей амилазы, которая вырабатывается поджелудочной железой.

Синонимы русские

P-изофермент амилазы, альфа-амилаза панкреатическая, P-амилаза, P-тип амилазы.

Синонимы английские

Pancreatic alpha-amylase, pancreatic AML, P-type amylase, P-type alpha-amylase, amylase isoenzymes, amylase isoforms.

Метод исследования

Энзиматический колориметрический метод.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не принимать пищу 12 часов до исследования.
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение и не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Амилаза – пищеварительный фермент, который способен расщеплять углеводы.

Наибольшее количество амилазы содержится в слюнных и поджелудочной железах.

Амилаза, которая вырабатывается в поджелудочной железе, – панкреатическая амилаза (P-тип) – входит в состав панкреатического сока. Из поджелудочной железы панкреатический сок, содержащий липазу, через панкреатический проток попадает в двенадцатиперстную кишку, где помогает переварить пищу.

Амилаза слюнных желез – слюнная амилаза (S-тип) – осуществляет переваривание крахмала пищи в ротовой полости.

В норме в крови циркулирует небольшое количество амилазы. При этом около 60 % составляет слюнная амилаза (S-тип), а остальные 40 % – панкреатическая амилаза.

Когда происходит повреждение поджелудочной железы, как при панкреатите, или если панкреатический проток блокируется камнем или опухолью, панкреатическая амилаза (P-тип) начинает в больших количествах попадать в кровоток. Повышения активности слюнной амилазы при этом не происходит.

Небольшие количества амилазы образуются также в яичниках, кишечнике и скелетной мускулатуре.

Для чего используется исследование?

Повышение активности панкреатической амилазы в крови без изменения активности слюнной амилазы служит подтверждением патологии поджелудочной железы. Например, при остром панкреатите ее активность в крови может увеличиваться до 90 % от общей активности амилазы.
Для диагностики панкреатита в послеоперационном периоде, когда повышена активность общей амилазы.
При подозрении на патологию слюнных желез, яичников или бронхов.

Когда назначается исследование?

При подтверждении диагноза “острый” или “хронический панкреатит”.
При подозрении на заболевание слюнных желез и яичников.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст	Референсные значения
1 – 10 лет
10 – 18 лет
> 18 лет

Интерпретация результатов анализа на панкреатическую амилазу производится с учетом оценки общей активности амилазы в крови или моче. Если общая активность амилазы повышена, а активность панкреатической амилазы снижена, то поражение поджелудочной железы маловероятно и требуется исключение патологии яичников, кишечника, бронхов или других органов.

Причины повышения активности панкреатической амилазы

Острый панкреатит. При этом заболевании активность панкреатической амилазы может быть значительно выше нормы и составлять больший процент от активности общей амилазы. Тем не менее у некоторых больных острым панкреатитом амилаза может повышаться незначительно или даже оставаться в норме. Вообще, активность амилазы не отражает тяжести поражения поджелудочной железы при панкреатите. К примеру, при массивном панкреатите иногда происходит гибель большинства клеток, вырабатывающих этот фермент, поэтому его активность может быть не изменена.
Хронический панкреатит. При нем активность амилазы сначала умеренно повышена, однако затем может снижаться и приходить в норму по мере усугубления поражения поджелудочной железы.
Декомпенсация сахарного диабета – диабетический кетоацидоз как из-за высокого уровня сахара, так и из-за сопутствующего вовлечения в патологический процесс поджелудочной железы.
Травма поджелудочной железы.
Рак поджелудочной железы.
Закупорка (камнем, рубцом) панкреатического протока.
Острый аппендицит, перитонит.
Перфорация (прободение) язвы желудка.
Острый холецистит – воспаление желчного пузыря.
Кишечная непроходимость.
Разрыв аневризмы аорты.
Макроамилаземия – состояние, когда амилаза соединяется с крупными белками в сыворотке и поэтому не может пройти через почечные клубочки, накапливаясь в крови.

Причины понижения активности панкреатической амилазы

Снижение функции поджелудочной железы.
Муковисцидоз (кистозный фиброз) поджелудочной железы – тяжелое наследственное заболевание, связанное с поражением желез внешней секреции (легких, желудочно-кишечного тракта).
Удаление поджелудочной железы.

Что может влиять на результат?

Каптоприл, кортикостероиды, оральные контрацептивы, фуросемид, ибупрофен, наркотические анальгетики способны повышать активность амилазы.
К увеличению активности панкреатической амилазы иногда ведет хроническая почечная недостаточность.
Повышенный холестерин может служить причиной заниженной активности панкреатической амилазы.

Важные замечания

При остром панкреатите повышение активности панкреатической амилазы обычно сопровождается увеличением активности липазы. Последнее может несколько запаздывать, зато активность липазы дольше остается повышенной.
Активность амилазы у детей первых двух месяцев жизни низкая, она повышается до взрослого уровня к концу первого года.

Также рекомендуется

Амилаза общая в суточной моче
Амилаза общая в сыворотке
Липаза

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, гастроэнтеролог, хирург.

Источник

В медицине поджелудочный сок принято называть панкреатическим. Термин происходит от латинского слова pancreas, что значит поджелудочная. Панкреатическая жидкость выполняет пищеварительную функцию. Как только человек начинает что-нибудь кушать, экзокринная часть поджелудочной железы приступает к выработке пищеварительных ферментов (а эндокринная производит инсулин и другие гормоны). Сок выделяется очень медленно, именно поэтому диетологи рекомендуют пищу тщательно пережевывать.

Влияние панкреатического сока на процессы пищеварения

После поступления пищи в начальный отдел тонкого кишечника в него сразу же направляется ферментная жидкость поджелудочной железы и желчь. За счет щелочной среды, которую создает панкреатический сок в 12-перстной кишке, желудочная кислота (ею обрабатывается пища в желудке) нейтрализуется. Такой процесс положительно сказывается на активности пищеварительных ферментов (они начинают переваривать пищу). Также это исключает разъедание слизистой кишечника соляной кислотой, предупреждая образование язвенной раны.

Вначале приток панкреатической жидкости и желчи осуществляется в просвет кишки по разным каналам. Затем они сливаются в один общий. У некоторых людей в двенадцатиперстную кишку ведут два отдельных выводных канала (желчный и панкреатический).

Желчь необходима для переваривания пищи, чтобы активировать некоторые энзимы поджелудочной. Она также является эмульгатором жиров, то есть дробит жиры на микроскопические частицы, чем облегчает их последующее расщепление энзимами и быстрое усвоение клетками организма. Слизистая оболочка начального отдела тонкого кишечника спокойно реагирует на среду, которую создает взаимосвязь желчи и пищеварительного сока.

Состав поджелудочного сока

В состав панкреатического сока входит 90% воды. Остальные 10% — это соли калия, магния, хлора, кальция, натрия, бикарбонаты, функции которых заключаются в создании щелочной среды в двенадцатиперстной кишке. В этих 10% также содержатся все необходимые для переваривания пищи энзимы.

Пищеварительные ферменты сока поджелудочной железы представляют собой три группы. Их основное предназначение сводится к расщеплению белков, жиров и углеводов на микрочастицы, что необходимо для легкой усвояемости питательных веществ организмом.

Амилолитические ферменты

Амилолитические энзимы поджелудочной жидкости участвуют в расщеплении углеводов, которые поступают в организм вместе с крахмалом при употреблении каш, картофеля, хлеба и другой еды, а также в виде лактозы с молочными продуктами. Их разделяют на:

амилазу — расщепляет крахмал на простые сахара,
мальтазу (кислая а-глюкозидаза) — расщепляет мальтозу и лактозу.

Итоговым продуктом переваривания углеводов является глюкоза и галактоза. Данные вещества быстро усваиваются организмом и питают его энергией.

Протеолитические ферменты

К данной группе панкреатических энзимов относятся:

Трипсин — основной фермент поджелудочной протеолитической группы. В 12-перстную кишку попадает в форме трипсиногена, где активируется под воздействием энтерокиназы (ее вырабатывает слизистая кишечника) и преобразовывается в трипсин. Энзим расщепляет белки и пептидные соединения до аминокислот, которые отвечают за обменные процессы в организме, работу сердечно-сосудистой системы и крепкий иммунитет.
Химотрипсин — активируется трипсином в 12-перстной кишке, расщепляет белки, содержащие ароматические аминокислоты, а также пептидные соединения (совокупность 2-6 аминокислот в цепочке), которые не поддаются воздействию трипсина.
Эластаза — расщепляет пептидные соединения, которые образованы остатками аминокислот малого размера (глицин, аланин, серин).
Карбоксипептидазы, аминопептидазы — расщепляют в нижнем отделе тонкого кишечника пептиды, которые образуются из белков в результате их обработки основными протеолитическими энзимами.

Последовательное воздействие на белки протеолитических ферментов приводит к образованию в кишечнике свободных аминокислот, которые легко всасываются стенками кишечника и проникают в кровь.

Липолитические ферменты

В состав поджелудочного сока входят липолитические энзимы, функция которых заключается в расщеплении жиров, поступающих в организм с жирной пищей:

Липаза — фермент поджелудочной расщепляет жиры на водную и липидную фазу (глицерин и высшие жирные кислоты).
Холестераза — расщепляет сложные эфиры (холестериды) на холестерин и свободные жирные кислоты.
Фосфолипаза — обеспечивает распад фосфолипидов (преимущественно эфирные соединения лецитина) на лизолецитин и жирные кислоты.

Работу липолитических энзимов ускоряет желчь. Вещество, выступая в роли химического эмульгатора, разбивает жир на микрочастицы, увеличивая таким образом площадь контакта жиров с пищеварительной жидкостью.

Как повлиять на секрецию поджелудочного сока

На секрецию панкреатического сока можно положительно повлиять, если:

Правильно питаться — из меню исключить жирную, острую, жареную пищу.
Вести здоровый образ жизни. Людям с постоянно сниженной секрецией поджелудочного сока, а также больным с панкреатитом врачи рекомендуют отказаться от табакокурения и напитков, содержащих даже минимальное количество спирта.
Регулярно пить травяные отвары и настои. Выработке энзимов способствует сбор из лекарственной ромашки, мелиссы, мяты перечной и цветков бессмертника.

Кроме того, очень важно ежедневно употреблять не менее 1,5 л обычной воды. Большое количество жидкости необходимо поджелудочной железе, чтобы она могла вырабатывать достаточно двууглекислого раствора щелочи для нейтрализации желудочной кислоты в 12-перстной кишке.